Липидацилтрансфераза и содержащая ее пищевая или кормовая композиция

ЛИПИДАЦИЛТРАНСФЕРАЗА И СОДЕРЖАЩАЯ ЕЕ ПИЩЕВАЯ ИЛИ КОРМОВАЯ КОМПОЗИЦИЯ Описана липидацилтрансфераза, включающая аминокислотную последовательность, показанную как SEQ ID No. 90, или аминокислотную последовательность, которая имеет 95% или большую идентичность с SEQ ID No. 90. Край Арно Де (CH), Мадрид Сусан Мампусти, Миккельсен Йрн Дальгорд,Се Йрн Борк, Трнер Марк (DK),Гудвинс Джонатан (FR) В данном тексте цитируются различные документы ("цитируемые в данной заявке документы"). Каждый из цитируемых в данной заявке документов и каждый цитируемый документ или цитируемые документы, на которые ссылаются в данной заявке, полностью введены в данную заявку в качестве ссылки. Область изобретения Настоящее изобретение относится к липидацилтрансферазе. Настоящее изобретение относится к пищевой ферментной композиции и/или кормовой ферментной композиции, которая содержит липидацилтрансферазу. Настоящее изобретение также дополнительно относится к иммобилизованной липидацилтрансферазе. Предпосылки создания настоящего изобретения Полезное применение фосфолипаз и липаз (на которые ссылаются как на липолитические ферменты (ЕС. 3.1.1.x, используемых в применениях в пищевой и/или кормовой промышленности, известно в течение многих лет. Например, в ЕР 0585988 заявляется, что добавление липазы к тесту приводило к улучшению в противочерствительном эффекте. Предполагают, что липаза, полученная из Rhizopus arrhizus, при добавлении к тесту может улучшить качество получаемого хлеба при использовании в комбинации с шортенингом/жиром. WO 94/04035 описывает, что улучшенная мягкость может быть получена путм добавления липазы к тесту без добавления к тесту какого-либо дополнительного жира/масла. Castello, P. ESEGP 8910 Dec. 1999 Helsinki, показывает, что экзогенные липазы могут влиять на объм хлеба. Липолитические ферменты гидролизуют одну или большее количество жирных кислот из липидов,присутствующих в продукте, что может приводить к образованию эффективных молекул эмульгатора в продукте питания, что обеспечивает коммерчески ценные функциональные возможности. Молекулы,которые вносят наиболее значительные характеристики эмульгатора, представляют собой продукты частичного гидролиза, такие как молекулы лизофосфолипида, лизогликолипида и моноглицерида. Полярные продукты гидролиза липидов, такие как лизофосфолипиды и лизогликолипиды, являются в особенности предпочтительными. В производстве хлеба такие in situ полученные эмульгаторы могут давать эквивалентные функциональные возможности в качестве эмульгаторов, таких как DATEM. Однако активность липолитических ферментов также приводит к накоплению свободных жирных кислот, которые могут приводить к негативным свойствам в продукте питания. Эта неотъемлемая активность липолитических ферментов ограничивает их функциональные возможности. В данной области техники были сделаны многочисленные попытки решения этой проблемы. Однако, они приводят к значительному увеличению в количестве свободных жирных кислот в продукте питания, в особенности продуктах питания с высоким содержанием воды, включая, не ограничиваясь приведенными, тесто для хлеба и яичный желток. Фосфолипазы, в особенности фосфолипаза А 2 (Е.С. 3.1.1.4), использовались в течение многих лет для обработки яиц или продуктов на основе яиц (см., к примеру, US 4034124 и DutihlGroger 1981 J.Sci. Food Agric. 32, 451-458). Фосфолипазная активность при обработке яиц или продуктов на основе яиц приводит к накоплению полярного лизолецитина, который может действовать как эмульгатор. Фосфолипазная обработка яиц или продуктов на основе яиц может улучшить стабильность, термическую стабильность при тепловой обработке, такой как пастеризация, и приводит к существенному сгущению. Продукты на основе яиц могут включать, не ограничиваясь приведенными, торт, майонез, заправки для салата, соусы, мороженое и подобные. Применение фосфолипаз приводит к накоплению свободных жирных кислот. Накопление свободных жирных кислот может приводить к значительному постороннему неприятному запаху. Кроме того, накопление свободных жирных кислот может приводить к увеличенной восприимчивости к окислению и, следовательно, приводит к недостаточному сроку годности,потере цвета продуктом и изменению других критических характеристик пищи, таких как запах и текстура. В последнее время липолитические ферменты с более широкой специфичностью субстрата были предложены для обработки яичного желтка и родственных пищевых продуктов. Они имеют то преимущество, что в отличие от большинства фосфолипаз А 2 они имеют происхождение не от млекопитающих. Однако они приводят к значительному накоплению свободных жирных кислот из-за гидролиза не только фосфолипидов, но также триглицеридов. Как описано выше, другой областью, в которой липазы применяются в значительной степени, является хлебобулочная промышленность. Применение фосфолипаз в хлебобулочной промышленности датируется началом 1980-х. Субстрат для липаз в пшеничной муке составляет 1,5-3% эндогенных пшеничных липидов, которые представляют собой комплексную смесь полярных и неполярных липидов. Полярные липиды могут подразделяться на гликолипиды и фосфолипиды. Эти липиды построены из глицерина, эстерифицированного двумя жирными кислотами, и полярной группы. Полярная группа вносит свой вклад в поверхностную активность этих липидов. Ферментативное отщепление одной из жирных кислот в этих липидах приводит к получению липидов с более высокой поверхностной активностью. Хорошо известно, что эмульгаторы, такие как DATEM, с высокой поверхностной активностью являются очень функциональными при добавлении к тесту. Однако применение липаз (Е.С. 3.1.1.Х) в продуктах из теста может иметь вредное влияние на активность дрожжей, и/или негативный эффект на объм хлеба. Негативный эффект на объм хлеба часто объясняется передозировкой. Передозировка может приводить к уменьшению в глютеновой эластичности, что приводит к получению теста, которое слишком тврдое, и, таким образом, приводит к уменьшенным объмам хлеба. Дополнительно или альтернативно, такие липазы могут разлагать шортенинг,масло или молочный жир, добавленные к тесту, что приводит к неприятному запаху в тесте и печеных продуктах. Передозировка и неприятный запах могут быть отнесены к накоплению свободных жирных кислот в тесте. В ЕР 1193314, ЕР 0977869 и также в WO 01/39602 применение липолитических ферментов, активных по отношению к гликолипидам, как описано, является в особенности полезным в применении в производстве хлеба, так как продукты частичного гидролиза - лизогликолипиды, как было найдено, имеют очень высокие эмульгирующие возможности, что, очевидно, приводит к более высокой доле позитивной эмульгирующей функциональной возможности в сравнении с вредным накоплением свободных жирных кислот. Однако также было найдено, что ферменты имеют значительную неселективную активность по отношению к триглицериду, что приводит к излишне высоким количествам свободной жирной кислоты. Такие же сведения описаны в WO 00/32758, который раскрывает варианты липолитических ферментов с увеличенной активностью по отношению к фосфолипидам и/или гликолипидам, кроме того, к вариантам, которые отдавали предпочтение длинноцепочечным жирным кислотам, чем короткоцепочечным. Эта последняя особенность, также раскрытая в WO 01/39602, является особенно важной для предотвращения неприятных запахов, связанных с накоплением свободных короткоцепочечных жирных кислот. Однако получаются значительные количества свободных жирных кислот. Проблемы высокой триглицеридной активности касаются в WO 02/094123, в котором описывают применение липолитических ферментов, активных по отношению к полярным липидам (т.е. гликолипидам и фосфолипидам) в тесте, но по сути неактивных по отношению к триглицеридам или 1-моноглицеридам. Однако получаются значительные количества свободных жирных кислот. Некоторые липолитические ферменты имеют низкую активность или не имеют активности по отношению к лизоформе полярных липидов (например, гликолипидов/фосфолипидов). Применение таких ферментов считается предпочтительным, так как они обеспечивают накопление высокополярных лизолипидов, что приводит к оптимальным функциональным возможностям. Однако свободные жирные кислоты действительно накапливаются. Эта селективная функциональность является характеристичной особенностью фосфолипазных А 2 ферментов и гликолипазы, раскрытых в ЕР 0977869, ЕР 1193314 и WO 01/39602. Получают варианты ферментов менее селективных липолитических ферментов, которые имеют более низкую активность по отношению к лизополярным липидам в сравнении с исходным ферментом (WO 03/060112). Однако получаются значительные количества свободных жирных кислот.WO 00/05396 описывает способ получения пищевого продукта, который содержит эмульгатор, где пищевой материал взаимодействует с ферментом таким образом, что эмульгатор производится с помощью фермента из сложного эфира жирной кислоты и второй функциональный ингредиент производится из второй составляющей. WO 00/05396 описывает применение, в частности, липазного или эстеразного фермента. Нигде в WO 00/05396 не описано специфическое применение липидацилтрансферазы. Кроме того, в пищевых продуктах с высоким содержанием воды применение эстераз и липаз, как описано в WO 00/05396, приводит к значительному накоплению свободных жирных кислот. Недостаток, связанный с применением липаз, включая фосфолипазы и гликолипазы, может быть вызван накоплением свободных жирных кислот, высвободившихся из липидов. За последние несколько декад применение липолитических ферментов в пищевых продуктах ограничивалось из-за баланса между вредным накоплением свободных жирных кислот и получением лизолипидов, которые обеспечивают положительные функциональные возможности. Хотя в данной области техники были предприняты многочисленные попытки, некоторые из которых обеспечивали значительные улучшения в функциональных возможностях, ни одна из них в полной мере не касалась и не решала фундаментальную проблему в данной области техники, т.е. значительное накопление свободных жирных кислот в пищевых продуктах,полученных, применяя липолитические ферменты in situ. Присутствие высоких уровней свободных жирных кислот (FFA) в сырых материалах или пищевых продуктах в основном считается недостатком качества, и производители пищи и потребители, как правило, будут включать максимальный FFA уровень в технические условия на пищевые продукты. Полученные эффекты избыточных FFA уровней могут заключаться в органолептических и/или функциональных дефектах. Результатом липолиза является гидролитическая прогорклость, с образованием характеристичного"мыльного" привкуса. Этот "мыльный" привкус является в особенности острым с жирными кислотами со средней длиной цепи (С 8-С 12), которые, хотя и не присутствуют в высокой концентрации, могут быть важными составляющими, например, молочных продуктов или растительных масел. Более распространнный органолептический дефект возникает из-за объединнных эффектов липолитических ферментов и процессов окисления. Ненасыщенные жирные кислоты являются более восприимчивыми к фермента-2 018153 тивному окислению, когда они не эстерифицированны, чем когда они эстерифицированны в ациллипиды. Функциональные дефекты в пище из-за высоких FFA уровней общепризнанны, но менее понятно объяснены. Не желая связываться теорией, гидролиз неизменнных липидов до карбоновых кислот будет повышать количество [Н+] и производить карбонильные группы, которые могут быть объединены с другими соединениями или ионами металлов. Свободные жирные кислоты также соединяют белки путм гидрофобных взаимодействий и могут образовывать комплекс с крахмалом в процессе приготовления.FFA также могут мешать действию поверхностно-активных агентов, таких как полярные липиды и эмульгаторы (Lipid in Cereal Technology, P.J. Barnes, Academic Press 1983).WO 03/100044 раскрывает класс ацилтрансфераз, известных как PDAT (или ATWAX). Эти ферменты используют моноглицерид или диглицерид как акцепторную молекулу и фосфатидилхолин (PC) как донорную молекулу для получения следующих продуктов: лизофосфатидилхолин и триацилглицерин и/или диацилглицерин. В одном варианте воплощения настоящее изобретение относится к улучшениям во внедрении сывороточных белков в пищевые продукты, обеспечивая улучшенные выходы без снижения качеств, таких как текстура, пищевых композиций и продуктов. Сырные композиции, как правило, получают из молочных жидкостей с помощью способов, которые включают обработку этой жидкости с помощью коагулирующих или сгущающих агентов. Коагулирующий агент может представлять собой створаживающий фермент, кислоту или подходящую бактериальную культуру или он может включать такую культуру. Получаемый творог в основном объединяет трансформированный казеин, жиры, включая натуральный молочный жир, и отдушки, которые возникают, в особенности, когда используют бактериальную культуру. Этот творог может быть отделн от жидкой сыворотки, которая содержит растворимые белки, на которые не влияет коагулирование, и которые поэтому не включаются в творог. Таким образом, сыворотка представляет собой побочный продукт производства в коммерческих процессах, которые приводят к получению пищевых продуктов, таких как сыры. Традиционно, сыворотка рассматривается как неиспользуемые отходы или используется как удобрение или пища для животных или перерабатывается в пищевой ингредиент. Невозможность в значительной степени удерживать сывороточные белки в твороге является важным фактором, способствующим недостаточной эффективности в традиционном получении молочных продуктов, таких как сырная масса, и снижению в общем выходе, который относится к включению всех белковых веществ, которые находятся в исходных молочных жидкостях, в полученную сырную массу. Были предприняты многочисленные попытки включить сывороточные белки в сыр, например, с помощью тепловой обработки молока, с помощью тепловой обработки сыворотки или путм фильтрации, такой как ультрафильтрация. Существует также несколько описаний применения специфических протеаз для инициирования агрегации сывороточных белков. Серинпротеаза, полученная из Bacillus licheniformis, как показано, имеет способность вызывать агрегацию сывороточных белков (US 5523237). Однако остатся много сложностей, связанных с добавлением сывороточных белков в процессы,такие как производство сыров. Например, включение сывороточных белков в сыры связано с ухудшением привкуса и вкусовых ощущений продукта и, кроме того, склонно мешать створаживанию и последующей обработке продукта. Протеазы, о которых сообщалось ранее, которые могут быть добавлены к молоку для сыроделия для гидролиза сывороточных белков, приводят к значительному гидролизу казеинов, как описано Madsen, J.S.Qvist, K.B. (1997) Hydrolysis of milk protein by a Bacillus licheniformis protease specific for acidic amino acid residues. J. Food Sci. 62, 579-582. Таким образом, в данной области техники существует необходимость в способах и композициях,которые обеспечивают улучшенное включение сывороточного белка в пищевые продукты, при этом сохраняя органолептические и другие желательные свойства. Такая оптимизация приводила бы к повышенной эффективности, более высоким выходам пищевых продуктов и сниженной общей стоимости материала. Липаза:холестерин ацилтрансферазы известны уже в течение некоторого времени (см., например,Buckley - Biochemistry 1983, 22, 5490-5493). В частности, были найдены глицерофосфолипид:холестерин ацилтрансферазы (GCATs), которые как и растительные лецитин:холестерин ацилтрансферазы и/или лецитин:холестерин ацилтрансферазы млекопитающих (LCATs) будут катализировать перенос жирной кислоты между фосфатидилхолином и холестерином.Upton и Buckley (TIBS 20, May 1995, стр. 178-179) и Brumlik и Buckley (J. of Bacteriology Apr. 1996,стр. 2060-2064) описывают липазу/ацилтрансферазу из Aeromonas hydrophila, которая имеет способность выполнять перенос ацильной группы на спиртовые акцепторы в водной среде. Краткие аспекты настоящего изобретения В соответствии с первым аспектом настоящего изобретения обеспечивается способ in situ получения эмульгатора в продукте питания, где способ включает стадию добавления к пищевому продукту липидацилтрансферазы, как определено в данном описании. В дополнительном аспекте настоящее изобретение обеспечивает способ in situ получения эмульгатора в продукте питания, где указанный способ представляет собой такой, в котором эмульгатор получают без повышения или без существенного повышения количества свободных жирных кислот в продукте питания, и где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В другом аспекте настоящее изобретение обеспечивает способ in situ получения эмульгатора и другого сложного эфира стерола и/или сложного эфира станола в продукте питания, где указанный способ представляет собой такой, в котором эмульгатор получают без повышения или без существенного повышения количества свободных жирных кислот в продукте питания, и где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В другом аспекте настоящее изобретение обеспечивает способ in situ получения эмульгатора и другого сложного эфира стерола и/или сложного эфира станола в продукте питания, где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В соответствии с другим аспектом настоящего изобретения обеспечивается способ in situ получения по крайней мере двух эмульгаторов в продукте питания, где способ включает стадию добавления к пищевому продукту липидацилтрансферазы. В соответствии с дополнительным аспектом настоящего изобретения обеспечивается способ in situ получения по крайней мере двух эмульгаторов и любого сложного эфира стерола и/или сложного эфира станола в продукте питания, где указанный способ представляет собой такой, в котором эмульгаторы производят без повышения или без существенного повышения количества свободных жирных кислот в продукте питания, и где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В соответствии с дополнительным аспектом настоящего изобретения обеспечивается способ in situ получения по крайней мере двух эмульгаторов и любого сложного эфира стерола и/или сложного эфира станола в продукте питания, где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В дополнительном аспекте настоящее изобретение обеспечивает способ in situ получения сложного эфира углевода в продукте питания, где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В другом аспекте настоящее изобретение обеспечивает способ in situ получения сложного эфира углевода вместе с эмульгатором в продукте питания, где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В другом аспекте настоящее изобретение обеспечивает способ in situ получения эмульгатора и одного или большего количества сложных эфиров углевода; сложного эфира стерола; сложного эфира станола; сложного эфира белка; моноглицерида или диглицерида в продукте питания, и где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В соответствии с дополнительным аспектом настоящего изобретения обеспечивается способ получения пищевого продукта, который включает эмульгатор, где способ включает стадию добавления к пищевому продукту липидацилтрансферазы, как определено в данном описании. В дополнительном аспекте настоящее изобретение обеспечивает способ получения пищевого продукта, который включает эмульгатор, где указанный способ представляет собой такой, в котором эмульгатор получают без повышения или без существенного повышения количества свободных жирных кислот в продукте питания, и где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В другом аспекте настоящее изобретение обеспечивает способ получения пищевого продукта, который включает эмульгатор и другой сложный эфир стерола и/или сложный эфир станола, где указанный способ представляет собой такой, в котором эмульгатор получают без повышения или без существенного повышения количества свободных жирных кислот в продукте питания, и где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В другом аспекте настоящее изобретение обеспечивает способ получения пищевого продукта, который включает эмульгатор и любой сложный эфир стерола и/или сложный эфир станола, где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В соответствии с дополнительным аспектом настоящего изобретения обеспечивается способ получения пищевого продукта, который включает по крайней мере два эмульгатора, где способ включает стадию добавления к пищевому продукту липидацилтрансферазы. В соответствии с дополнительным аспектом настоящего изобретения обеспечивается способ получения пищевого продукта, который включает по крайней мере два эмульгатора и любой сложный эфир стерола и/или сложный эфир станола, где указанный способ представляет собой такой, в котором эмульгаторы производят без повышения или без существенного повышения количества свободных жирных кислот в продукте питания, и где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В соответствии с дополнительным аспектом настоящего изобретения обеспечивается способ полу-4 018153 чения пищевого продукта, который включает по крайней мере два эмульгатора и любой сложный эфир стерола и/или сложный эфир станола, где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В дополнительном аспекте настоящее изобретение обеспечивает способ получения пищевого продукта, который включает сложный эфир углевода, где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В другом аспекте настоящее изобретение обеспечивает способ получения пищевого продукта, который включает сложный эфир углевода и эмульгатор, где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В другом аспекте настоящее изобретение обеспечивает способ получения пищевого продукта, который включает эмульгатор и один или большее количество сложных эфиров углевода; сложный эфир стерола; сложный эфир станола; сложный эфир белка; моноглицерид или диглицерид, и где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В другом аспекте настоящее изобретение обеспечивает применение липидацилтрансферазы для получения из пищевого материала пищевого продукта, который содержит эмульгатор, где указанный эмульгатор производят из компонентов пищевого материала с помощью липидацилтрансферазы. В дополнительном аспекте настоящее изобретение обеспечивает применение липидацилтрансферазы для получения из пищевого материала пищевого продукта, который содержит эмульгатор, где указанный эмульгатор получают без повышения или без существенного повышения количества свободных жирных кислот в продукте питания, и где указанный эмульгатор производят из компонентов пищевого материала с помощью липидацилтрансферазы. В другом аспекте настоящее изобретение обеспечивает применение липидацилтрансферазы для получения из пищевого материала пищевого продукта, который включает эмульгатор и любой сложный эфир стерола и/или сложный эфир станола, где указанный эмульгатор получают без повышения или без существенного повышения количества свободных жирных кислот в продукте питания, и где эмульгатор,и/или сложный эфир стерола, и/или сложный эфир станола получают из компонентов пищевого материала с помощью липидацилтрансферазы. В другом аспекте настоящее изобретение обеспечивает применение липидацилтрансферазы для получения из пищевого материала пищевого продукта, который включает эмульгатор и любой сложный эфир стерола и/или сложный эфир станола, где указанный эмульгатор и/или сложный эфир стерола и/или сложный эфир станола производят из компонентов пищевого материала с помощью липидацилтрансферазы. В другом аспекте настоящее изобретение обеспечивает применение липидацилтрансферазы для получения из пищевого материала пищевого продукта, который включает по крайней мере два эмульгатора, где указанные два эмульгатора получают из компонентов пищевого материала с помощью липидацилтрансферазы. В соответствии с дополнительным аспектом настоящего изобретения обеспечивается применение липидацилтрансферазы для получения из пищевого материала пищевого продукта, который включает по крайней мере два эмульгатора и любой сложный эфир стерола и/или сложный эфир станола, где указанные эмульгаторы получают без повышения или без существенного повышения количества свободных жирных кислот в продукте питания, и где один или оба эмульгатора, и/или сложный эфир стерола, и/или сложный эфир станола производят из компонентов пищевого материала с помощью липидацилтрансферазы. В соответствии с дополнительным аспектом настоящего изобретения обеспечивается применение липидацилтрансферазы для получения из пищевого материала пищевого продукта, который включает по крайней мере два эмульгатора и любой сложный эфир стерола и/или сложный эфир станола, и где один или оба эмульгатора и/или сложный эфир стерола и/или сложный эфир станола получают из компонентов пищевого материала с помощью липидацилтрансферазы. В дополнительном аспекте настоящее изобретение обеспечивает применение липидацилтрансферазы для получения из пищевого материала пищевого продукта, который включает сложный эфир углевода, где указанный сложный эфир углевода получают из компонентов пищевого материала с помощью липидацилтрансферазы. В другом аспекте настоящее изобретение обеспечивает применение липидацилтрансферазы для получения из пищевого материала пищевого продукта, который включает по крайней мере сложный эфир углевода и дополнительный эмульгатор, где указанный сложный эфир углевода и эмульгатор производят из компонентов пищевого материала с помощью липидацилтрансферазы. В другом аспекте настоящее изобретение обеспечивает применение липидацилтрансферазы для получения из пищевого материала пищевого продукта, который содержит эмульгатор и один или большее количество сложных эфиров углевода; сложный эфир стерола; сложный эфир станола; сложный эфир белка; моноглицерид или диглицерид, и где указанный эмульгатор, и/или сложный эфир углевода, и/или сложный эфир стерола, и/или сложный эфир станола, и/или сложный эфир белка, и/или моноглицерид,и/или диглицерид получают из компонентов пищевого материала с помощью липидацилтрансферазы. В соответствии с последующим аспектом настоящего изобретения обеспечивается способ in situ получения эмульгатора, предпочтительно лизолецитина и сложного эфира стерола в продукте питания на яичной основе, где указанный способ представляет собой такой, в котором эмульгатор получают без повышения или без существенного повышения количества свободных жирных кислот в продукте питания,и где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В соответствии с последующим аспектом настоящего изобретения обеспечивается способ in situ получения эмульгатора, предпочтительно лизолецитина, и сложного эфира стерола в продукте питания на яичной основе, где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В другом аспекте настоящее изобретение обеспечивает способ получения пищевого продукта на яичной основе, который включает эмульгатор, предпочтительно лизолецитин, и сложный эфир стерола в продукте питания на яичной основе, где указанный эмульгатор получают без повышения или без существенного повышения количества свободных жирных кислот в продукте питания, и где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В другом аспекте настоящее изобретение обеспечивает способ получения пищевого продукта на яичной основе, который включает эмульгатор, предпочтительно лизолецитин, и сложный эфир стерола в продукте питания на яичной основе, где указанный способ включает стадию добавления липидацилтрансферазы к пищевому продукту. В дополнительном аспекте настоящее изобретение дополнительно обеспечивает пищевой продукт,который может быть получен, предпочтительно может быть получен, с помощью способа в соответствии с настоящим изобретением. В другом аспекте настоящее изобретение дополнительно относится к пищевой ферментной композиции и/или пищевой ферментной композиции, которая содержит липидацилтрансферазу, и к применению такой композиции в способах настоящего изобретения. В соответствии с последующим аспектом настоящего изобретения обеспечивается способ определения подходящей липидацилтрансферазы для применения в соответствии с настоящим изобретением,который включает стадии тестирования фермента, который представляет интерес, используя один или больше из таких как "Исследование трансферазы в среде с низким содержанием воды", "Исследование трансферазы в яичном желтке с высоким содержанием воды" или "Исследование трансферазы в забуференном субстрате", и выбирая липидацилтрансферазу, если она является той, которая имеет одну или более из следующих характеристик: (а) при тестировании, используя "Исследование трансферазы в среде с низким содержанием воды", измеряемом после периода времени, выбранного из 30, 20 или 120 мин,имеет относительную трансферазную активность по крайней мере 1%; (b) при тестировании, используя"Исследование трансферазы в яичном желтке с высоким содержанием воды" в яичном желтке с 54% воды, имеет до 100% относительной трансферазной активности; или (с) при тестировании, используя "Исследование трансферазы в забуференном субстрате", имеет по крайней мере 2% ацилтрансферазную активность. Настоящее изобретение также дополнительно обеспечивает липидацилтрансферазу, которую определяют, используя способ в соответствии с настоящим изобретением. В соответствии с последующим аспектом настоящее изобретение обеспечивает иммобилизованный липидацилтрансферазный фермент, как определено в данном описании. Детальные аспекты настоящего изобретения Термин "липидацилтрансфераза", как используется в данном изобретении, означает фермент, который, также обладая липазной активностью (в основном классифицируемой как Е.С. 3.1.1.x в соответствии с Номенклатурными рекомендациями относительно ферментов (Enzyme Nomenclature Recommendations) (1992) Международного союза биохимии и молекулярной биологии (Nomenclature Committee of theInternational Union of Biochemistry and Molecular Biology, имеет также ацилтрансферазную активность(которая обычно классифицируется как Е.С. 2.3.1.x), где фермент является способным к переносу ацильной группы из липида на один или более акцепторных субстратов, таких как один или более из приведенных далее: стерол, станол; углевод; белок; белковая субъединица; глицерин. Липидацилтрансфераза для использования в способах и/или применениях настоящего изобретения может представлять собой такую, которая описана в WO 2004/064537, или WO 2004/064987, или PCT/IB 2004/004378, или GB 0513859.9, или РСТ/GB 05/002823. Указанные документы включены в данную заявку путм ссылки. Липидацилтрансфераза для использования в способах и/или применениях настоящего изобретения может быть природной липидацилтрансферазой или может быть вариантом липидацилтрансферазы. Предпочтительно липидацилтрансфераза для использования в способах и/или применениях настоящего изобретения способна к переносу ацильной группы от липида (как определено в данной заявке) на один или более ацилакцепторных субстратов, таких как стерол, станол, углевод, белок или его субъединицы или глицерин. В некоторых аспектах "акцептор ацила" в соответствии с настоящим изобретением может представлять собой соединение, включающее гидроксигруппу (-ОН), такое как, например, поливалентные спирты, включая глицерин; стеролы; станолы; углеводы; гидроксикислоты, включая фруктовые кислоты,лимонную кислоту, винную кислоту, молочную кислоту и аскорбиновую кислоту; белки или их субъединицы, такие как аминокислоты, белковые гидролизаты и пептиды (частично гидролизованный белок),например; и их смеси, а также их производные. Предпочтительно, когда "акцептор ацила" в соответствии с настоящим изобретением не является водой. В одном варианте воплощения акцептор ацила предпочтительно не представляет собой моноглицерид и/или диглицерид. В одном аспекте предпочтительно фермент способен переносить ацильную группу от липида на стерол и/или станол. В одном аспекте предпочтительно фермент способен переносить ацильную группу от липида на углевод. В одном аспекте предпочтительно фермент способен переносить ацильную группу от липида на белок или его субъединицу. Соответственно, белковая субъединица может представлять собой одну или более из следующих: аминокислота, гидролизат белка, пептид, дипептид, олигопептид, полипептид. Соответственно, в белке или белковой субъединице акцептор ацила может представлять собой один или более из следующих компонентов белка или белковой субъединицы: серин, треонин, тирозин или цистеин. Когда белковая субъединица представляет собой аминокислоту, соответственно аминокислота может представлять собой любую подходящую аминокислоту. Соответственно, аминокислота может представлять собой, например, один или более из серина, треонина, тирозина или цистеина. В одном аспекте предпочтительно фермент способен переносить ацильную группу от липида на глицерин. В одном аспекте предпочтительно фермент способен переносить ацильную группу от липида на гидроксикислоту. В одном аспекте предпочтительно фермент способен переносить ацильную группу от липида на поливалентный спирт. В одном аспекте липидацилтрансфераза, будучи также способной переносить ацильную группу от липида на стерол и/или станол, дополнительно может быть способной переносить ацильную группу от липида на один или более из следующих: углевод, белок, белковая субъединица, глицерин. Предпочтительно, когда липидный субстрат, на основе которого действует липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением, представляет собой один или более из следующих липидов: фосфолипид, такой как лецитин, например фосфатидилхолин, триацилглицерид, кардиолипин, диглицерид или гликолипид, такой как, например, дигалактозилдиглицерид (DGDG). Этот липидный субстрат может называться в данной заявке "донором липидного ацила". Термин лецитин, как используется в данной заявке, охватывает фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилинозитол, фосфатидилсерин и фосфатидилглицерин. Для некоторых аспектов предпочтительно липидный субстрат, на который действует липидацилтрансфераза, представляет собой фосфолипид, такой как лецитин, например фосфатидилхолин. Для некоторых аспектов предпочтительно липидный субстрат представляет собой гликолипид, такой как, например, DGDG. Предпочтительно липидный субстрат представляет собой пищевой липид, который представляет собой липидный компонент пищевого продукта. Для некоторых аспектов предпочтительно липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением не способна или по сути не способна действовать на триглицерид, и/или 1-моноглицерид,и/или 2-моноглицерид. Соответственно, липидный субстрат или донор липидного ацила может представлять собой один или более липидов, присутствующих в одном или более из следующих субстратов: жиры, включая свиной жир, тврдый животный жир и молочный жир; масла, включая масла, экстрагированные из или полученные из пальмового масла, подсолнечного масла, соевого масла, сафлорового масла, хлопкового масла, арахисового масла, кукурузного масла, оливкового масла, орехового масла, кокосового масла и рапсового масла. Лецитин из сои, семян рапса или яичного желтка также представляет собой подходящий липидный субстрат. Липидный субстрат может представлять собой овсяный липид или другой материал растительного происхождения, содержащий галактолипиды. В одном аспекте донор липидного ацила представляет собой предпочтительно лецитин (такой как фосфатидилхолин) в яичном желтке. Для некоторых аспектов настоящего изобретения липид может быть выбран из липидов, которые имеют длину цепи жирной кислоты от 8 до 22 атомов углерода. Для некоторых аспектов настоящего изобретения липид может быть выбран из липидов, которые имеют длину цепи жирной кислоты от 16 до 22 атомов углерода, более предпочтительно от 16 до 20 атомов углерода. Для некоторых аспектов настоящего изобретения липид может быть выбран из липидов, которые имеют длину цепи жирной кислоты не больше чем 14 атомов углерода, предпочтительно из липидов,-7 018153 которые имеют длину цепи жирной кислоты от 4 до 14 атомов углерода, более подходяще от 4 до 10 атомов углерода, более подходяще от 4 до 8 атомов углерода. Соответственно, липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением может проявлять одну или большее количество из следующих активностей липазы: гликолипазная активность (Е.С. 3.1.1.26), триацилглицеринлипазная активность (Е.С. 3.1.1.3), фосфолипазная А 2 активность (Е.С. 3.1.1.4) или фосфолипазная А 1 активность (Е.С. 3.1.1.32). Термин "гликолипазная активность", как использовано в данном описании, охватывает "галактолипазную активность". Соответственно, липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением может проявлять по крайней мере одну или большее количество из следующих активностей: гликолипазная активность (Е.С. 3.1.1.26), и/или фосфолипазная А 1 активность (Е.С. 3.1.1.32), и/или фосфолипазная А 2 активность (Е.С. 3.1.1.4). Для некоторых аспектов липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением может проявлять, по крайней мере, гликолипазную активность (Е.С. 3.1.1.26). Соответственно, для некоторых аспектов липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением может быть способна переносить ацильную группу от гликолипида и/или фосфолипида к одному или большему количеству следующих акцепторных субстратов: стерол, станол, углевод, белок,глицерин. Для некоторых аспектов предпочтительно липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением способна переносить ацильную группу от гликолипида и/или фосфолипида к стеролу и/или станолу с образованием, по крайней мере, сложного эфира стерола и/или сложного эфира станола. Для некоторых аспектов предпочтительно липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением способна переносить ацильную группу от гликолипида и/или фосфолипида к углеводу с образованием, по крайней мере, сложного эфира углевода. Для некоторых аспектов предпочтительно липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением способна переносить ацильную группу от гликолипида и/или фосфолипида к белку с образованием, по крайней мере, сложного эфира белка (или продукта реакции конденсации белка и жирной кислоты). Для некоторых аспектов предпочтительно липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением способна переносить ацильную группу от гликолипида и/или фосфолипида к глицерину с образованием, по крайней мере, диглицерида и/или моноглицерида. В одном варианте воплощения акцептор ацила представляет собой глицерин. Глицерин естественно может содержаться в продукте питания и/или пищевом материале, который включает донор ацила (т.е. например, фосфолипид) - таком как молочный жир, молоко или, например, сливки. Альтернативно, глицерин может быть добавлен к пищевому продукту и/или пищевому материалу, который включает донор ацила (т.е., например, фосфолипид) - такому как молочный жир, молоко или, например, сливки - или перед, в течение или после добавления фермента липидацилтрансферазы. Для некоторых аспектов предпочтительно липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением не проявляет триацилглицеринлипазной активности (Е.С. 3.1.1.3) или значительной триацилглицеринлипазной активности (Е.С. 3.1.1.3). В некоторых аспектах липидацилтрансфераза может быть способна переносить ацильную группу от липида к стеролу и/или станолу. Таким образом, в одном варианте воплощения "акцептор ацила" в соответствии с настоящим изобретением может представлять собой или стерол, или станол, или комбинацию обоих стерола и станола. В одном варианте воплощения соответственно стерол и/или станол может содержать одну или большее количество из следующих структурных особенностей:ii) A:B кольца в цис-положении или А:В кольца в транс-положении или C5-С 6 является ненасыщенным. Подходящие стерольные акцепторы ацила включают холестерин и фитостеролы, например ситостерол, -ситостерол, стигмастерол, эргостерол, кампестерол, 5,6-дигидростерол, брассикастерол, спинастерол, -спинастерол, -спинастерол, -спинастерол, фукостерол, димостерол, аскостерол, серебистерол, эпистерол, анастерол, гипостерол, хондрилластерол, десмостерол, чалиностерол, пориферастерол, клионастерол, стеролгликозиды, и другие природные или синтетические изомерные формы и производные. В одном аспекте настоящего изобретения, соответственно, более чем один стерол и/или станол может действовать как акцептор ацила, соответственно, более чем два стерола и/или станола могут действовать как акцептор ацила. Другими словами, в одном аспекте настоящего изобретения, соответственно,может быть произведн более чем один сложный эфир стерола и/или сложный эфир станола. Соответственно, когда холестерин представляет собой акцептор ацила, один или больше дополнительных стеролов или один или больше станолов могут также действовать как акцептор ацила. Таким образом, в одном аспекте настоящее изобретение обеспечивает способ in situ получения обоих сложного эфира холестери-8 018153 на и по крайней мере одного сложного эфира стерола или станола в комбинации. Другими словами, липидацилтрансфераза для некоторых аспектов настоящего изобретения может переносить ацильную группу от липида к обоим холестерину и по крайней мере одному дополнительному стеролу и/или по крайней мере одному станолу. В одном аспекте предпочтительно стерольный акцептор ацила представляет собой один или больше из следующих: -ситостерол, -ситостерол, стигмастерол, эргостирол и кампестерол. В одном аспекте предпочтительно стерольный акцептор ацила представляет собой холестерин. В случае, когда холестерин представляет собой акцептор ацила для липидацилтрансферазы, количество свободного холестерина в продукте питания снижается в сравнении с пищевым продуктом до подвергания действию липидацилтрансферазы и/или в сравнении с эквивалентным пищевым продуктом, который не был обработан с помощью липидацилтрансферазы. Преимущественно предпочтительно уровень холестерина в продукте питания (например, молочном продукте, таком как, например, сыр, молоко, сливки, масло или мороженое) снижается в сравнении с контрольным пищевым продуктом (например, молочным продуктом, таким как, например, сыр, молоко,сливки, масло или мороженое), например, таким, который не был обработан с помощью липидацилтрансферазы в соответствии с настоящим изобретением). В другом варианте воплощения акцептор ацила представляет собой холестерин. Холестерин естественно может содержаться в продукте питания и/или пищевом материале, который включает донор ацила(т.е. например, фосфолипид), таком как, например, молочный жир, молоко или сливки. Альтернативно,холестерин может быть добавлен к пищевому продукту и/или пищевому материалу, который включает донор ацила (т.е. например, фосфолипид), такому как, например, молочный жир, молоко или сливки, или перед, в течение или после добавления фермента липидацилтрансферазы. Подходящие станольные акцепторы ацила включают фитостанолы, например -ситостанол или ssситостанол. В одном аспекте предпочтительно стерольный и/или станольный акцептор ацила представляет собой другой стерол и/или станол, чем холестерин. В некоторых аспектах пищевой продукт, приготовленный в соответствии с настоящим изобретением, может быть использован для снижения уровня холестерина в сыворотке крови и/или для снижения уровня липобелка низкой плотности. Уровень холестерина в сыворотке крови и уровень липобелков низкой плотности оба связаны с определнными болезнями у людей, такими как, например, атеросклероз и/или заболевание сердца. Таким образом, предполагают, что пищевые продукты, приготовленные в соответствии с настоящим изобретением, могут быть использованы для снижения риска таких заболеваний. Таким образом, в одном аспекте настоящее изобретение обеспечивает использование пищевого продукта в соответствии с настоящим изобретением для применения в лечении и/или профилактике атеросклероза и/или заболевания сердца. В дополнительном аспекте настоящее изобретение обеспечивает лекарственное средство, содержащее пищевой продукт в соответствии с настоящим изобретением. В дополнительном аспекте настоящее изобретение обеспечивает способ лечения и/или профилактики заболевания у человека или пациента - животного, где указанный способ включает введение пациенту эффективного количества пищевого продукта в соответствии с настоящим изобретением. Соответственно, стерольный и/или станольный "акцептор ацила" может быть естественно найден в продукте питания. Альтернативно, стерол и/или станол может быть добавлен к пищевому продукту. В случае, когда стерол и/или станол добавляют к пищевому продукту, стерол и/или станол может быть добавлен перед, одновременно с и/или после добавления липидацилтрансферазы в соответствии с настоящим изобретением. Соответственно, настоящее изобретение может охватывать добавление экзогенных стеролов/станолов, в особенности фитостеролов/фитостанолов, к пищевому продукту перед или одновременно с добавлением фермента в соответствии с настоящим изобретением. Для некоторых аспектов один или больше стеролов, присутствующих в продукте питания, может быть превращено один или больше станолов перед или одновременно с добавлением липидацилтрансферазы в соответствии с настоящим изобретением. Может быть использован любой подходящий способ для превращения стеролов в станолы. Например, указанное превращение может быть проведено с помощью, к примеру, химического гидрогенирования. Указанное превращение может быть проведено перед добавлением липидацилтрансферазы в соответствии с настоящим изобретением или одновременно с добавлением липидацилтрансферазы в соответствии с настоящим изобретением. Соответственно, ферменты для превращения стерола в станолы описаны в WO 00/061771. Соответственно, настоящее изобретение может быть использовано для получения сложных эфиров фитостанола in situ в продукте питания. Сложные эфиры фитостанола имеют повышенную растворимость для прохождения через липидные мембраны, биодоступность и повышенную полезность для здоровья (см., например, WO 92/99640). В некоторых вариантах воплощения настоящего изобретения сложный эфир станола и/или сложный эфир стерола может представлять собой ароматизатор и/или текстуризатор. В таких случаях настоящее изобретение охватывает in situ получение ароматизаторов и/или текстуризаторов. Для некоторых аспектов настоящего изобретения липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением может использовать углевод в качестве акцептора ацила. Углеводный акцептор ацила может представлять собой один или больше из следующих: моносахарид, дисахарид, олигосахарид или полисахарид. Предпочтительно указанный углевод представляет собой один или больше из следующих: глюкоза, фруктоза, ангидрофруктоза, мальтоза, лактоза, сахароза, галактоза, ксилоза, ксилоолигосахариды, арабиноза, мальтоолигосахариды, тагатоза, микротецин, аскопирон Р, аскопирон Т, кортальцерон. Соответственно, углеводный "акцептор ацила" может быть найден естественно в продукте питания. Альтернативно, указанный углевод может быть добавлен к пищевому продукту. В случае, когда указанный углевод добавляют к пищевому продукту, этот углевод может быть добавлен перед, одновременно с и/или после добавления липидацилтрансферазы в соответствии с настоящим изобретением. Сложные эфиры углевода могут функционировать как ценные эмульгаторы в пищевых продуктах. Таким образом, в случае, когда фермент работает для переноса ацильной группы к сахару, данное изобретение охватывает получение второго in situ эмульгатора в продукте питания. В некоторых вариантах воплощения липидацилтрансфераза может использовать как стерол и/или станол, так и углевод в качестве акцептора ацила. Применение липидацилтрансферазы, которая может переносить ацильную группу к углеводу, а также к стеролу и/или станолу, является в особенности предпочтительным для пищевых продуктов, содержащих яйца. В частности, присутствие сахаров, в частности глюкозы, в яйцах и яичных продуктах часто считается неблагоприятным. Яичный желток может включать до 1% глюкозы. Как правило, яйца или продукты на основе яиц могут быть обработаны с помощью оксидазы глюкозы для удаления некоторого количества или всей этой глюкозы. Однако в соответствии с настоящим изобретением этот нежелательный сахар может быть легко удалн путм "эстерифицирования" сахара с образованием сложного эфира сахара. Для некоторых аспектов настоящего изобретения липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением может использовать белок в качестве акцептора ацила. Соответственно, этот белок может представлять собой один или больше из белков, найденных в пищевом продукте, например в молочном продукте и/или мясном продукте. Только для примера, подходящие белки могут представлять собой те, что найдены в твороге или сыворотке, такие как лактоглобулин. Другие подходящие белки включают овальбумин из яиц, глиадин, глютенин, пуроиндолин, переносящие липиды белки из зерновых и миозин из мяса. Таким образом, в соответствии с настоящим изобретением могут быть достигнуты одно или больше из следующих предпочтительных свойств: in situ получение эмульгатора без повышения в количестве свободных жирных кислот; уменьшение в накоплении свободных жирных кислот в продукте питания; уменьшение в уровнях свободного холестерина в продукте питания; повышение в количестве сложных эфиров стерола и/или сложных эфиров станола; уменьшение в количестве холестерина в сыворотке крови и/или липобелков низкой плотности; повышение в количестве сложных эфиров углевода; уменьшение в количестве нежелательных свободных углеводов. Преимущество настоящего изобретения заключается в том, что эмульгатор(ы) получают in situ в продукте питания без повышения, или существенного повышения, содержания свободных жирных кислот в пищевом продукте. Получение свободных жирных кислот может быть вредным для пищевых продуктов. В частности, свободные жирные кислоты могут быть связаны с неприятным запахом и/или вкусом в пищевых продуктах, а также другими вредными эффектами, включая, например, мыльный привкус в сыре. Предпочтительно способ в соответствии с настоящим изобретением приводит к in situ получению эмульгатора(ов), в котором(ых) накопление свободных жирных кислот снижается и/или устраняется. Не желая связываться теорией, в соответствии с настоящим изобретением жирную кислоту, которую удаляют из липида, переносят с помощью липидацилтрансферазы к акцептору ацила, например стеролу и/или станолу. Таким образом, общий уровень свободных жирных кислот в продукте питания не повышается или повышается только до незначительной степени. В этом и состоит чткое противопоставление ситуации, когда липазы (Е.С. 3.1.1.x) используют для получения эмульгаторов in situ. В частности, применение липаз может приводить к повышенному количеству свободной жирной кислоты в продукте питания, которое может быть вредным. В соответствии с настоящим изобретением накопление свободных жирных кислот снижают и/или устраняют в сравнении с количеством свободных жирных кислот, которое накопилось бы при использовании липазного фермента, в частности фосфолипазного А фермента вместо липидацилтрансферазы в соответствии с настоящим изобретением. Применение липидацилтрансферазы, которая может переносить ацильную группу к стеролу и/или станолу, может быть в особенности предпочтительным для пищевых продуктов, содержащих яйца. В частности, было найдено, что продукт на основе яиц со значительно улучшенными свойствами может быть получен после обработки с помощью липидацилтрансферазы, как определено в данном описании,по сравнению с продуктами на основе яиц, обработанными с помощью традиционных фосфолипаз, такихLipomod 22 L от Biocatalysts. В другом аспекте акцептор ацила может представлять собой аскорбиновую кислоту или включает аскорбиновую кислоту. Поэтому аскорбиновая кислота может быть добавлена к пищевому продукту и/или пищевому материалу или водной эмульсии возможно в комбинации с подходящим уровнем глицерина и необязательно стерола/станолов. Сложный эфир аскорбиновой кислоты представляет собой антиоксидант. Применение аскорбиновой кислоты может быть особенно предпочтительным при использовании в продукте питания, так как антиоксидантные свойства могут действовать как консервант, например,для предотвращения или снижения окисления липидов. Таким образом, применение аскорбиновой кислоты в продукте питания и/или пищевом материале настоящего изобретения может предотвращать или снижать прогоркание в модифицированном пищевом продукте и/или пищевом материале. Поэтому применение аскорбиновой кислоты может быть в особенности полезным для использования в молочных продуктах, в которых прогоркание может быть проблемой, например в сыре. Количество добавляемой аскорбиновой кислоты может быть очень низким, например на уровне до 1/5, так, например, до 1/10 или до 1/100 количеств, рекомендованных для добавления глицерина, как определено в данном описании. Предпочтительно интервал аскорбиновой кислоты должен был бы составлять 0,02-0,5 мас.%. В предпочтительном варианте воплощения аскорбиновую кислоту добавляют в форме аскорбилпальмитата, например, для применения в качестве антиоксиданта в масле, и дозировка составляет предпочтительно от 0,1 до 0,2 мас.%, что соответствует предпочтительно от 0,04 до 0,08 мас.% аскорбиновой кислоты. В предпочтительном варианте воплощения модифицированный пищевой продукт и/или пищевой материал, обработанный в соответствии с настоящим изобретением, включает лизофосфолипид, предпочтительно лизолецитин, предпочтительно пищевой продукт и/или пищевой материал, обработанный в соответствии с настоящим изобретением, включает по крайней мере 0,001 мас.%, например 0,005 мас.%,включая по крайней мере 0,01 мас.% лизофосфолипида, предпочтительно лизолецитина, более предпочтительно по крайней мере 0,05 мас.% или по крайней мере 0,1 мас.%), лизофосфолипида, предпочтительно лизолецитина. Также представляются возможными более высокие концентрации лизофосфолипида, предпочтительно лизолецитина, например по крайней мере 0,5 мас.% или по крайней мере 1 мас.% лизофосфолипида, предпочтительно лизолецитина, включая по крайней мере 2 мас.% или по крайней мере 5% лизофосфолипида, предпочтительно лизолецитина. В предпочтительном варианте воплощения пищевой продукт и/или пищевой материал, обработанный в соответствии с настоящим изобретением, включает один или больше из следующих составляющих: глицерофосфатилхолин/фосфатилэтаноламин фосфатилинозитол и фосфатилсерин, предпочтительно пищевой продукт и/или пищевой материал, обработанный в соответствии с настоящим изобретением,включает по крайней мере 0,001 мас.% одной или больше из следующих составляющих: глицерофосфатилхолин/фосфатилэтаноламин фосфатилинозитол и фосфатилсерин, например 0,005 мас.%, включая по крайней мере 0,01 мас.%, более предпочтительно по крайней мере 0,05 мас.% или по крайней мере 0,1 мас.%, одной или больше из следующих составляющих: глицерофосфатилхолин/фосфатилэтаноламин фосфатилинозитол и фосфатилсерин. Также допускаются более высокие концентрации одной или больше из следующих составляющих: глицерофосфатил-холин/фосфатилэтаноламин фосфатилинозитол и фосфатилсерин, например по крайней мере 0,5 мас.% или по крайней мере 1 мас.%, включая по крайней мере 2 мас.% или по крайней мере 5%. Считается предпочтительным, когда модифицированный пищевой продукт и/или пищевой материал, описанный в абзаце выше, включает глицерофосфатилхолин. Когда модифицированный пищевой продукт и/или пищевой материал включает глицерофосфатилхолин, модифицированный пищевой продукт и/или пищевой материал может включать меньше чем 0,001 мас.% лизофосфолипида, например лизолецитина. Он может включать меньше чем 0,0005 мас.% лизофосфолипида, включая вариант воплощения, в котором модифицированный пищевой продукт и/или пищевой материал не включает никакого лизофосфолипида. В предпочтительном варианте воплощения модифицированный пищевой продукт и/или пищевой материал включает по крайней мере 0,001 мас.% моноглицерида, например 0,005 мас.%, включая по крайней мере 0,01 мас.% моноглицерида, более предпочтительно по крайней мере 0,05 мас.% моноглицерида или по крайней мере 0,1 мас.% моноглицерида. Также допускаются более высокие концентрации моноглицерида, например по крайней мере 0,5 мас.% моноглицерида или по крайней мере 1 мас.% моноглицерида, включая по крайней мере 2 мас.% моноглицерида или по крайней мере 5% моноглицерида. В предпочтительном варианте воплощения модифицированный пищевой продукт и/или пищевой материал включает по крайней мере 0,001 мас.% сложного эфира стерола, например 0,005 мас.%, включая по крайней мере 0,01 мас.% сложного эфира стерола, более предпочтительно по крайней мере 0,05 мас.% сложного эфира стерола или по крайней мере 0,1 мас.% сложного эфира стерола. Также предусматриваются более высокие концентрации сложного эфира стерола, например по крайней мере 0,5 мас.% сложного эфира стерола. В одном варианте воплощения, т.е. в случае, когда акцептор ацила представляет собой, например,глицерин, функциональный ингредиент настоящего изобретения получают с помощью реакции, которую выбирают из спиртового гидролиза, предпочтительно глицеринолиза. Предпочтительная температура для модификации пищевого продукта и/или пищевого материала в соответствии со способами настоящего изобретения может зависеть от нескольких факторов, включая оптимальную температуру и стабильность используемого фермента, точку плавления и вязкость пищевого продукта и/или пищевого материала, объм пищевого продукта и/или пищевого материала, который необходимо модифицировать, термостойкость пищевого продукта и/или пищевого материала. Например, в одном варианте воплощения ферментная модификация может происходить в температурном интервале 10-70 С, например от 10 до 32 С или от 10 до 34 С, включая температурный интервал 10-20 С, более предпочтительно интервал 20-60 С, например интервал 30-60 С или 36-60 С, например 37-60 С, включая интервал 40-60 С. Для ферментной модификации фермента молока и/или сливок, например, можно предпочтительно использовать температуру меньше чем, к примеру, приблизительно 50 С, например от приблизительно 10 до 34 С, или, к примеру, в температурном интервале приблизительно 36-49 С, или, например, в температурном интервале приблизительно 40-49 С, или, например, в интервале приблизительно от 40 до 45 С, или, например, в интервале приблизительно 45-49 С. Могут быть использованы подходящие температуры, например, в интервале 20-50 С, к примеру, в температурном интервале 30-40 С. В некоторых вариантах воплощения преимущество применения липидацилтрансферазы, раскрытой в настоящем изобретении, может заключаться в том, что она имеет высокую температурную стабильность и поэтому может быть использована в обработке пищевого продукта и/или пищевого материала при температуре, когда вязкость указанного пищевого продукта и/или пищевого материала низкая. Высокая температурная стабильность также может позволить использовать более низкие дозировки фермента, которые необходимо использовать. Соответственно, для некоторых вариантов воплощения липидацилтрансфераза может иметь оптимальную температуру в интервале, к примеру, от приблизительно 50 до приблизительно 70 С. Соответственно, для некоторых вариантов воплощения липидацилтрансфераза может иметь температурную стабильность, которую измеряют, используя PLU анализ, где указанная ацилтрансфераза сохраняет по крайней мере приблизительно 25%, например по крайней мере приблизительно 50% своей активности через 1 ч при 55 С. Способ для обработки пищевого продукта и/или пищевого материала в соответствии с данным изобретением можно проводить в течение любого подходящего периода времени. Это может зависеть, например, от используемой температуры и дозировки фермента. Только в качестве примера период времени может составлять от приблизительно 1 мин до приблизительно 4 ч, например от приблизительно 5 мин до приблизительно 2 ч, или от приблизительно 10 мин до приблизительно 1 ч, или от приблизительно 5 до приблизительно 30 мин, или от приблизительно 1 до приблизительно 29 мин, или от приблизительно 31 до приблизительно 60 мин. Соответственно, период времени может составлять от приблизительно 5 мин до 1 ч. Дозировка фермента может составлять любую подходящую дозировку, например дозировка фермента при добавлении в показателях PLU активности может находиться в интервале приблизительно 110000 PLU/кг пищевого продукта и/или пищевого материала, например в интервале 5-5000 PLU/кг пищевого продукта и/или пищевого материала, например в интервале 100-1000 PLU/кг пищевого продукта и/или пищевого материала или от 1000 до 3000 PLU/кг пищевого продукта и/или пищевого материала. В некоторых вариантах воплощения для липидацилтрансферазы может быть предпочтительно от 50 до 1000 PLU/кг пищевого продукта и/или пищевого материала. Предпочтительно, когда фермент липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением может быть охарактеризован при использовании следующих критериев: (i) фермент обладает ацилтрансферазной активностью, которая может быть определена как активность переноса сложного эфира, посредством чего ацильная часть исходной связи сложного эфира донора липидного ацила переносится на акцептор ацила, с образованием нового сложного эфира; и (ii) фермент включает аминокислотный мотивGDSX, где X представляет собой один или более из следующих аминокислотных остатков: L, А, V, I, F,Y, H, Q, T, N, М или S. Предпочтительно, когда X мотива GDSX представляет собой L или Y. Более предпочтительно, когда X мотива GDSX представляет собой L. Таким образом, предпочтительно фермент в соответствии с настоящим изобретением включает аминокислотный мотив GDSL.GDSX мотив состоит из четырех консервативных аминокислот. Предпочтительно, когда серин в мотиве представляет собой серин фермента липидацилтрансферазы. Предпочтительно, когда серин мотива GDSX может находиться в положении, соответствующем Ser-16 в ферменте липидацилтрансферазыAeromonas hydrophila, как описывается у BrumlikBuckley (Journal of Bacteriology Apr. 1996, т. 178,7, стр. 2060-2064). Для определения того, что белок имеет мотив GDSX в соответствии с настоящим изобретением, последовательность предпочтительно сравнивают с профилями скрытой модели Маркова (НММ профили) базы данных pfam.Pfam представляет собой базу данных семейств белковых доменов. Pfam содержит организованные выравнивания множества последовательностей для каждого семейства, также как профили скрытых моделей Маркова (НММ профили) для идентификации этих доменов в новых последовательностях. Введение в Pfam может быть найдено в Bateman A. et al. (2002) Nucleic Acids Res. 30; 276-280. Скрытые модели Маркова используют в целом ряде баз данных, которые направлены на классификацию белков, см. обзор За детальными объяснениями скрытых моделей Маркова и того, как они применяются в Pfam базе данных, обращайтесь к Durbin R., Eddy S. и Krogh A. (1998) Biological sequence analysis; probabilistic models of proteins and nucleic acids. Cambridge University Press, ISBN 0-521-62041-4. Программное обеспечение Hammer может быть получено в Washington University, St Louis, USA. Альтернативно, мотив GDSX может быть идентифицирован, используя программное обеспечениеprobabilistic models of proteins and nucleic acids. Cambridge University Press, ISBN 0-521-62041-4 и в ссылках в нм, и HMMER2 профиле, представленном в этом описании. Доступ к PFAM базе данных можно получить, например, через несколько серверов, которые в настоящее время находятся на следующих веб-сайтах. Указанная база данных предлагает возможность поиска, где каждый может ввести белковую последовательность. Используя параметры базы данных по умолчанию, белковая последовательность далее будет проанализирована на присутствие Pfam доменов. GDSX домен представляет собой установленный домен в базе данных и как такой его присутствие в любой последовательности запроса будет распознано. База данных будет выдавать выравнивание Pfam00657 консенсусной последовательности с последовательностью запроса. Множественное выравнивание, включая Aeromonas salmonicida или Aeromonas hydrophila, может быть получено следующим способом:a) вручную получают выравнивание белка, который представляет интерес, с Pfam00657 консенсусной последовательностью и получают выравнивание Р 10480 с Pfam00657 консенсусной последовательностью, следуя процедуре, описанной выше; илиb) с помощью базы данных. После идентификации Pfam00657 консенсусной последовательности, база данных предлагает опцию - показать выравнивание последовательности запроса к начальному выравниванию Pfam00657 консенсусной последовательности. Р 10480 представляет собой часть этого начального выравнивания и показано с помощью GCATAERHY. Как последовательность запроса, так и Р 10480 будут показаны в одном окне.Aeromonas hydrophila стандартная последовательность. Остатки Aeromonas hydrophila GDSX липазы нумеруют в NCBI файле Р 10480, номера в этом тексте относятся к номерам, представленным в этом файле, который в настоящем изобретении используют для определения специфических остатков аминокислот, которые в предпочтительном варианте воплощения присутствуют в липидацилтрансферазных ферментах данного изобретения. Представлено Pfam выравнивание (фиг. 33 и 34). Следующие консервативные остатки могут быть распознаны и в предпочтительном варианте воплощения могут присутствовать в ферментах для применения в композициях и способах настоящего изобретения; где "hid" означает гидрофобный остаток, выбранный из Met, Ile, Leu, Val, Ala, Gly, Cys, His, Lys, Trp, Tyr,Phe. Предпочтительно липидацилтрансферазный фермент для использования в композициях/способах данного изобретения может быть выровнен, используя Pfam00657 консенсусную последовательность. Предпочтительно, когда позитивное соответствие профилю скрытой модели Маркова (НММ профиль) семейства домена pfam00657 свидетельствует о присутствии GDSL или GDSX домена в соответствии с настоящим изобретением. Предпочтительно, когда выровненная с Pfam00657 консенсусной последовательностью липидацилтрансфераза для использования в композициях/способах в соответствии с изобретением будет иметь по крайней мере один, предпочтительно более чем один, предпочтительно более двух из следующих: GDSx блок, GANDY блок, НРТ блок. Предпочтительно липидацилтрансфераза может иметь GDSx блок и GANDY блок. Альтернативно,фермент может иметь GDSx блок и НРТ блок. Предпочтительно, когда фермент включает по крайней мере GDSx блок. Предпочтительно, когда остатки GANDY мотива выбирают из GANDY, GGNDA, GGNDL, более предпочтительно GANDY. Предпочтительно, когда выровненный с Pfam00657 консенсусной последовательностью фермент для использования в композициях/способах в соответствии с настоящим изобретением имеет по крайней мере одну, предпочтительно более одной, предпочтительно более двух, предпочтительно более трех,предпочтительно более четырех, предпочтительно более пяти, предпочтительно более шести, предпочтительно более семи, предпочтительно более восьми, предпочтительно более девяти, предпочтительно более десяти, предпочтительно более одиннадцати, предпочтительно более двенадцати, предпочтительно более тринадцати, предпочтительно более четырнадцати следующих аминокислотных остатков при сравнении со стандартной полипептидной последовательностью A. hydrophilia, в частности, SEQ ID No. 32: 28hid, 29hid, 30hid, 31hid, 32gly, 33Asp, 34Ser, 35hid, 130hid, 131Gly, 132hid, 133Asn, 134Asp, 135hid,309His. Домен pfam00657 GDSX представляет собой уникальный идентификатор, который отличает белки,обладающие этим доменом, от других ферментов.pfam00657 консенсусная последовательность представлена на фиг. 1 как SEQ ID No. 1. Она получена путем идентификации pfam семейства 00657, версии базы данных 6, которая также называется какpfam00657.6 в данной заявке. Консенсусная последовательность может быть обновлена при использовании последующих выпусков pfam базы данных. Например, на фиг. 33 и 34 показано pfam выравнивание семейства 00657 из версии базы данных 11,которое также может называться как pfam00657.11 в данной заявке. Присутствие GDSx, GANDY и HPT блоков найдено в pfam семействе 00657 из обоих выпусков базы данных. Будущие выпуски базы данных могут использоваться для идентификации pfam семейства 00657. Предпочтительно липидацилтрансферазный фермент в соответствии с настоящим изобретением может быть охарактеризован, используя следующие критерии:(i) фермент обладает ацилтрансферазной активностью, которая может быть определена как активность переноса сложного эфира, посредством чего ацильная часть связи исходного сложного эфира донора липидного ацила переносится на акцептор ацила, с образованием нового сложного эфира;(ii) фермент включает аминокислотный мотив GDSX, где X представляет собой один или более из следующих аминокислотных остатков L, А, V, I, F, Y, H, Q, T, N, М или S;(iii) фермент включает His-309 или включает остаток гистидина в положении, соответствующемID No. 32). Предпочтительно аминокислотный остаток GDSX мотива представляет собой L. В SEQ ID No. 2 или SEQ ID No. 32 первые 18 аминокислотных остатков образуют сигнальную последовательность. His-309 последовательности полной длины, т.е. белка, включающего сигнальную последовательность, приравнивается к His-291 зрелой части белка, т.е. последовательности, не содержащей сигнальной последовательности. Предпочтительно липидацилтрансферазный фермент в соответствии с настоящим изобретением включает следующую каталитическую триаду: Ser-34, Asp-306 и His-309 или включает остаток серина,остаток аспарагиновой кислоты и остаток гистидина, соответственно, в положениях, соответствующихNo. 2 или SEQ ID No. 32, первые 18 аминокислотных остатков образуют сигнальную последовательность. Ser-34, Asp-306 и His-309 последовательности полной длины, т.е. белка, включающего сигнальную последовательность, приравнивается к Ser-16, Asp-288 и His-291 зрелой части белка, то есть последовательности, не содержащей сигнальной последовательности. В pfam00657 консенсусной последовательности, как представлено на фиг. 1 (SEQ ID No. 1), остатки активного сайта соответствуют Ser-7, Asp345 и His-348. Предпочтительно липидацилтрансферазный фермент в соответствии с настоящим изобретением может быть охарактеризован при использовании следующих критериев: (i) фермент обладает ацилтрансферазной активностью, которая может быть определена как активность переноса сложного эфира, посредством чего ацильная часть исходной связи сложного эфира первого донора липидного ацила переносится на акцептор ацила с образованием нового сложного эфира; и (ii) фермент включает, по крайней мере, Gly-32, Asp-33, Ser-34, Asp-306 и His-309 или включает остатки глицина, аспарагиновой кислоты,серина, аспарагиновой кислоты и гистидина в положениях, соответствующих Gly-32, Asp-33, Ser-34,Asp-306 и His-309, соответственно, в липолитическом ферменте Aeromonas hydrophila, представленном на фиг. 2 (SEQ ID No. 2) или фиг. 28 (SEQ ID No. 32). Соответственно липидацилтрансферазный фермент в соответствии с настоящим изобретением предпочтительно получается из организмов из одного или больше следующих семейств: Aeromonas,Streptomyces, Saccharomyces, Lactococcus, Mycobacterium, Streptococcus, Lactobacillus, Desulfitobacterium,Bacillus, Campylobacter, Vibrionaceae, Xylella, Sulfolobus, Aspergillus, Schizosaccharomyces, Listeria, Neisseria, Mesorhizobium, Ralstonia, Xanthomonas и Candida. Соответственно липидацилтрансферазный фермент в соответствии с настоящим изобретением предпочтительно получается из одного или больше из следующих организмов: Aeromonas hydrophila,Aeromonas salmonicida, Streptomyces coelicolor, Streptomyces rimosus, Mycobacterium, Streptococcus pyogenes, Lactococcus lactis, Streptococcus pyogenes, Streptococcus thermophilus, Lactobacillus helveticus, Desulfitobacterium dehalogenans, Bacillus sp, Campylobacter jejuni, Vibrionaceae, Xylella fastidiosa, Sulfolobuscampestris, Xanthomonas axonopodis и Candida parapsilosis. В одном аспекте предпочтительно липидацилтрансферазный фермент в соответствии с настоящим изобретением предпочтительно получается из одного или больше Aeromonas hydrophila или Aeromonassalmonicida. Соответственно липидацилтрансферазный фермент в соответствии с настоящим изобретением может кодироваться с помощью любой из следующих нуклеотидных последовательностей:(a) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 7 (см. фиг. 9);(b) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 8 (см. фиг. 10);(c) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 9 (см. фиг. 11);(d) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 10 (см. фиг. 12);(e) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 11 (см. фиг. 13);(f) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 13 (см. фиг. 15);(g) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 21 (см. фиг. 17);(h) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 23 (см. фиг. 19);(i) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 25 (см. фиг. 21);(j) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 27 (см. фиг. 23);(k) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 29 (см. фиг. 25);(l) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 31 (см. фиг. 27);(m) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 33 (см. фиг. 29);(n) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 35 (см. фиг. 31. 95);(o) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 46 (см.фиг. 95);(р) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 75 (см. фиг. 87);(q) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 77 (см. фиг. 89);(r) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 78 (см. фиг. 90);(s) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 81 (см. фиг. 93);(t) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 83 (см. фиг. 37);(u) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 87 (см. фиг. 99);(v) нуклеотидная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 88 (см. фиг. 100);(w) или нуклеотидная последовательность, которая имеет 70% или большую, предпочтительно 75% или большую, идентичность с любой из последовательностей, которые показаны как SEQ ID No. 7, SEQID No. 88. Соответственно липидацилтрансфераза, кодируемая с помощью нуклеотидной последовательности любой из последовательностей, которые показаны как SEQ ID No. 7, SEQ ID No. 8, SEQ ID No. 9, SEQ IDID No. 29, SEQ ID No. 31, SEQ ID No. 33, SEQ ID No. 35, SEQ ID No. 46, SEQ ID No. 75, SEQ ID No. 77,SEQ ID No. 78, SEQ ID No. 81, SEQ ID No. 83, SEQ ID No.87, или SEQ ID No. 88 или с помощью нуклеотидной последовательности, которая имеет 70% или большую, предпочтительно 75% или большую идентичность с любой из последовательностей, которые показаны как SEQ ID No. 7, SEQ ID No. 8, SEQID No. 9, SEQ ID No. 10, SEQ ID No. 11, SEQ ID No. 13, SEQ ID No. 21, SEQ ID No. 23, SEQ ID No. 25,SEQ ID No. 27, SEQ ID No. 29, SEQ ID No. 31, SEQ ID No. 33, SEQ ID No. 35, SEQ ID No. 46, SEQ ID No. 75, SEQ ID No. 77, SEQ ID No. 78, SEQ ID No. 81, SEQ ID No. 83, SEQ ID No.87, или SEQ ID No. 88, может быть послетранскрипционно и/или послетрансляционно модифицирована. Соответственно нуклеотидная последовательность может иметь 80% или большую, предпочтительно 85% или большую, более предпочтительно 90% или большую и даже более предпочтительно 95% или большую идентичность с любой из последовательностей, которые показаны как SEQ ID No. 7, SEQ IDNo. 88. В одном варианте воплощения нуклеотидная последовательность, кодирующая липидацилтрансферазный фермент для использования в способах и применениях настоящего изобретения, представляет собой нуклеотидную последовательность, которая имеет 70% или большую, предпочтительно 75% или большую, идентичность с любой из последовательностей, которые показаны как SEQ ID No. 88, SEQ IDNo. 7, SEQ ID No. 8, SEQ ID No. 33 и SEQ ID No. 34. Соответственно нуклеотидная последовательность может иметь 80% или большую, предпочтительно 85% или большую, более предпочтительно 90% или большую и даже более предпочтительно 95% или большую идентичность с любой из последовательностей, которая показана как SEQ ID No. 88, SEQ ID No. 7, SEQ ID No. 8, SEQ ID No. 33 и SEQ ID No. 34. В одном варианте воплощения нуклеотидная последовательность, кодирующая липидацилтрансферазный фермент для использования в способах и применениях настоящего изобретения,представляет собой нуклеотидную последовательность, которая имеет 70%) или большую, 75%) или большую, 80% или большую, предпочтительно 85% или большую, более предпочтительно 90% или большую и даже более предпочтительно 95% или большую идентичность с последовательностью, которая показана как SEQ ID No. 88. Соответственно, липидацилтрансферазный фермент в соответствии с настоящим изобретением может включать одну или больше из следующих аминокислотных последовательностей:(i) аминокислотная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 2 (см. фиг. 2);(ii) аминокислотная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 3 (см. фиг. 3);(iii) аминокислотная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 4 (см. фиг. 4);(iv) аминокислотная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 5 (см. фиг. 5);(v) аминокислотная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 6 (см. фиг. 6);(vi) аминокислотная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 12 (см. фиг. 14);(vii) аминокислотная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 20 (см. фиг. 16);(viii) аминокислотная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 22 (фиг. 18);(ix) аминокислотная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 24 (фиг. 20);(х) аминокислотная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 26 (фиг. 22);(xi) аминокислотная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 28 (фиг. 24);(xii) аминокислотная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 30 (фиг. 26);(xiii) аминокислотная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 32 (фиг. 28);(xiv) аминокислотная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 34 (фиг. 30);(xv) аминокислотная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 62 (фиг. 74);(xvi) аминокислотная последовательность, которая показана как SEQ ID No. 90 (фиг. 102); или аминокислотная последовательность, которая имеет 75% или большую идентичность с любой из последовательностей, которые показаны как SEQ ID No. 2, SEQ ID No. 3, SEQ ID No. 4, SEQ ID No. 5,SEQ ID No. 6, SEQ ID No. 12, SEQ ID No. 20, SEQ ID No. 22, SEQ ID No. 24, SEQ ID No. 26, SEQ ID No. 28, SEQ ID No. 30, SEQ ID No. 32, SEQ ID No. 34, SEQ ID No. 62 или SEQ ID No. 90. Соответственно, липидацилтрансферазный фермент в соответствии с настоящим изобретением может включать или аминокислотную последовательность, которая показана как SEQ ID No. 2, или какSEQ ID No. 3, или SEQ ID No. 32, или SEQ ID No. 34, или SEQ ID No. 62, или SEQ ID No. 90, или может включать аминокислотную последовательность, которая имеет 75% или большую, предпочтительно 80% или большую, предпочтительно 85% или большую, предпочтительно 90% или большую, предпочтительно 95% или большую идентичность с аминокислотной последовательностью, которая показана как SEQID No. 2, или аминокислотной последовательностью, которая показана как SEQ ID No. 3, или аминокислотной последовательностью, которая показана как SEQ ID No. 32, или аминокислотной последовательностью, которая показана как SEQ ID No. 34, или аминокислотной последовательностью, которая показана как SEQ ID No.62, или аминокислотной последовательностью, которая показана как SEQ ID No.90. Для целей настоящего изобретения степень идентичности основывается на количестве элементов последовательности, которые являются одинаковыми. Степень идентичности в соответствии с настоящим изобретением для аминокислотных последовательностей может быть предпочтительно определена с помощью компьютерных программ, которые являются известными в области техники, например, таких как Vector NTI 10 (Invitrogen Corp.). Для попарного выравнивания используемая оценка предпочтительно представляет собой BLOSUM62 со штрафом за внесение делеции в выравнивание 10,0 и со штрафом за продолжение делеции 0,1. Соответственно липидацилтрансферазный фермент в соответствии с настоящим изобретением включает аминокислотную последовательность, которая имеет 80% или большую, предпочтительно 85% или большую, более предпочтительно 90% или большую и даже более предпочтительно 95% или большую идентичность с любой из последовательностей, которые показаны как SEQ ID No. 2, SEQ ID No. 3,SEQ ID No. 4, SEQ ID No. 5, SEQ ID No. 6, SEQ ID No. 12, SEQ ID No. 20, SEQ ID No. 22, SEQ ID No. 24,SEQ ID No. 26, SEQ ID No. 28, SEQ ID No. 30, SEQ ID No. 32, или SEQ ID No. 34. Соответственно, липидацилтрансферазный фермент в соответствии с настоящим изобретением может включать одну или большее количество из SEQ ID No. 2, SEQ ID No. 3, SEQ ID No. 4, SEQ ID No. 5,SEQ ID No. 6, SEQ ID No. 12, SEQ ID No. 20, SEQ ID No. 22, SEQ ID No. 24, SEQ ID No. 26, SEQ ID No. 28, SEQ ID No. 30, SEQ ID No. 32, SEQ ID No. 34 или SEQ ID No. 62 перед проведением послетрансляционного модифицирования. Настоящее изобретение также охватывает применение липидацилтрансферазного фермента, который был послетрансляционно модифицирован, где исходно транслированный фермент или профермент включает одну или большее количество из SEQ ID No. 2, SEQ ID No. 3, SEQ ID No. 4, SEQ ID No. 5, SEQ ID No. 6, SEQ ID No. 12, SEQ ID No. 20, SEQ ID No. 22, SEQ ID No. 24, SEQ ID No. 26, SEQ ID No. 28, SEQ ID No. 30, SEQ ID No. 32, SEQ ID No. 34 или SEQ ID No. 62. В одном варианте воплощения липидацилтрансферазный фермент в соответствии с настоящим изобретением может представлять собой фрагмент одной или большего количества из аминокислотных последовательностей SEQ ID No. 2, SEQ ID No. 3, SEQ ID No. 4, SEQ ID No. 5, SEQ ID No. 6, SEQ ID No. 12, SEQ ID No. 20, SEQ ID No. 22, SEQ ID No. 24, SEQ ID No. 26, SEQ ID No. 28, SEQ ID No. 30, SEQ IDNo. 32, SEQ ID No. 34, SEQ ID No. 62 или SEQ ID No. 90. В одном варианте воплощения предпочтительно фрагмент аминокислотной последовательности имеет 70% или большую, предпочтительно 75% или большую идентичность с любой из последовательностей, которые показаны как SEQ ID No. 2, SEQ IDSEQ ID No. 90, при определении по всей последовательности, которая показана как SEQ ID No. 2, SEQID No. 24, SEQ ID No. 26, SEQ ID No. 28, SEQ ID No. 30, SEQ ID No. 32, SEQ ID No. 34, SEQ ID No. 62 или SEQ ID No. 90 соответственно. В одном варианте воплощения соответственно липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением включает (или состоит из) аминокислотную последовательность, показанную в SEQ ID No. 90, или включает (или состоит из) аминокислотную последовательность, которая имеет по крайней мере 70%, по крайней мере 75%, по крайней мере 85%, по крайней мере 90%, по крайней мере 95%, по крайней мере 98% идентичность с SEQ ID No. 90. Соответственно, липидацилтрансферазный фермент в соответствии с настоящим изобретением включает одну или больше из следующих аминокислотных последовательностей:(a) аминокислотная последовательность, которая показана как аминокислотные остатки 1-100 SEQ(b) аминокислотная последовательность, которая показана как аминокислотные остатки 101-200(c) аминокислотная последовательность, которая показана как аминокислотные остатки 201-300 или большую, более предпочтительно 90% или большую, даже более предпочтительно 95% или большую идентичность с любой из аминокислотных последовательностей, определнных в (а)-(с) выше. Соответственно, липидацилтрансферазный фермент в соответствии с настоящим изобретением включает одну или больше из следующих аминокислотных последовательностей:(a) аминокислотная последовательность, которая показана как аминокислотные остатки 28-39 SEQ(b) аминокислотная последовательность, которая показана как аминокислотные остатки 77-88 SEQ(c) аминокислотная последовательность, которая показана как аминокислотные остатки 126-136(d) аминокислотная последовательность, которая показана как аминокислотные остатки 163-175(e) аминокислотная последовательность, которая показана как аминокислотные остатки 304-311(f) аминокислотная последовательность, которая имеет 75% или большую, предпочтительно 85% или большую, более предпочтительно 90% или большую, даже более предпочтительно 95% или большую идентичность с любой из аминокислотных последовательностей, определнных в (а)-(е) выше. В одном аспекте липидацилтрансфераза для использования в способе и применениях настоящего изобретения может представлять собой липидацилтрансферазу из Candida parapsilosis, как описано в ЕР 1275711. Таким образом, в одном аспекте липидацилтрансфераза для использования в способе и применениях настоящего изобретения может представлять собой липидацилтрансферазу, включающую одну из аминокислотных последовательностей, описанных в SEQ ID No. 63 или SEQ ID No. 64. Еще более предпочтительно, когда фермент липидацилтрансфераза для использования в любом из способов или применений настоящего изобретения представляет собой липидацилтрансферазу, включающую аминокислотную последовательность, которая представлена как SEQ ID No. 62, или аминокислотную последовательность, которая показана как SEQ ID No. 90, или аминокислотную последовательность, которая обладает 75% или большей, предпочтительно 85% или большей, более предпочтительно 90% или большей, даже более предпочтительно 95% или большей, даже более предпочтительно 98% или большей, или даже более предпочтительно 99% или большей идентичностью с SEQ ID No. 62 или SEQID No. 90. Такой фермент может рассматриваться в качестве варианта фермента. В одном аспекте липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением представляет собой лецитин:холестерин ацилтрансферазы (LCAT) или их вариант (например, вариант, полученный с помощью молекулярной эволюции). Приемлемые LCAT являются известными в области техники и могут быть получены из одного или более следующих организмов, например млекопитающих, крыс, мышей, курей, Drosophila melanogaster,растений, включая Arabidopsis и Oryza sativa, нематод, грибов и дрожжей. В одном варианте воплощения фермент липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением может являться липидацилтрансферазой, получаемой, предпочтительно полученной, из штаммов Е. coli TOP 10, которые несут pPet12aAhydro и pPet12aASalmo, депонированных Danisco A/S Langebrogade 1, DK-1001 Copenhagen K, Denmark в соответствии с Будапештским договором о международном признании депонирования микроорганизмов для целей патентной процедуры при Национальной коллекции промышленных, морских и пищевых бактерий (NCIMB) 23 St. Machar Street, Aberdeen Scotland, GB 22 декабря 2003 г. под депозитными номерами NCIMB 41204 и NCIMB 41205 соответственно. Наиболее предпочтительно липидацилтрансферазы (в частности, фосфолипид-глицерин-ацилтрансфераза) для использования в способах настоящего изобретения включают те, которые выделяют изsalmonicida. Наиболее предпочтительно липидацилтрансферазы для использования в настоящем изобретении кодируются с помощью одной из SEQ ID No. 2, 3, 32, 34, 62 или 90. При этом специалисту в данной области техники будет понятно, что является предпочтительным, когда сигнальные пептиды ацилтрансферазы были вырезаны во время экспрессии трансферазы. Сигнальный пептид последовательностей SEQ ID No. 2, 3, 32, 34, 62 и 90 представляет собой аминокислоты 1-18. Таким образом, наиболее предпочтительные участки представляют собой аминокислоты 19-335 для SEQ ID No. 32 и SEQ ID No. 2(A. hydrophilia) и аминокислоты 19-336 для SEQ ID No. 3, SEQ ID No. 34 и SEQ ID No. 62 и SEQ ID No. 90 (A. salmonicida). При использовании для определения гомологии или идентичности аминокислотных последовательностей является предпочтительным, чтобы при выравниваниях, как описано в данной заявке, использовалась зрелая последовательность. Зрелая последовательность может представлять собой такую, у которой сигнальный пептид удалн, и/или может представлять собой такую, которая была послетрансляционно модифицирована. Поэтому наиболее предпочтительные области для определения гомологии (идентичности) представляют собой аминокислоты 19-335 для SEQ ID No.No.32 и 2 (A. hydrophilia) и аминокислоты 19-336 для SEQ ID No.No. 3, 34 и 62. (A. salmonicida). SEQ ID No.No. 73 и 74 являются "зрелыми" (т.е. без сигнального пептида) белковыми последовательностями очень предпочтительных липидацилтрансфераз из А. hydrophilia и A. Salmonicida соответственно. SEQ ID No.No. 73 и 74 могут подвергаться или не подвергаться дополнительной послетрансляционной модификации. Липидацилтрансфераза для использования в данном изобретении также может быть выделена изID No. 67. Липидацилтрансфераза для использования в данном изобретении также может быть выделена изSEQ ID No. 71. Другие возможные ферменты для использования в настоящем изобретении из Streptomyces включают те, которые кодируются с помощью SEQ ID No.No. 4, 5, 20, 22, 24, 26, 28, 30, 70, 72. Фермент для использования в данном изобретении также может быть выделен из Corynebacterium,предпочтительно С. efficiens, наиболее предпочтительно той, что кодируется с помощью SEQ ID No. 68. Соответственно, липидацилтрансфераза для использования в способах и применениях в соответствии с настоящим изобретением может представлять собой липидацилтрансферазу, содержащую любую из аминокислотных последовательностей, которые показаны как SEQ ID No.No. 76, 77, 79, 80, 82, 84 или 86, или аминокислотных последовательностей, которые имеют по крайней мере 70, 75, 80, 85, 90, 95, 96,97 или 98% идентичность с ней, или которые кодируют с помощью любой из нуклеотидных последовательностей, которые показаны как SEQ ID No.No. 75, 78, 81, 83, 85 или 87, или нуклеотидных последовательностей, которые имеют по крайней мере 70, 75, 80, 85, 90, 95, 96, 97 или 98% идентичность с ней. В одном варианте воплощения липидацилтрансфераза для использования в способах и применениях в соответствии с настоящим изобретением представляет собой предпочтительно липидацилтрансферазу, кодируемую нуклеиновой кислотой, выбранной из группы, которая включает, такие какc) нуклеиновая кислота, включающая нуклеотидную последовательность, которая имеет по крайней мере 70% идентичность с нуклеотидной последовательностью, показанной в SEQ ID No. 75. В одном варианте воплощения липидацилтрансфераза для использования в способах и применениях в соответствии с настоящим изобретением представляет собой предпочтительно липидацилтрансферазу, которая включает аминокислотную последовательность, как показано в SEQ ID No. 76, или аминокислотную последовательность, которая имеет по крайней мере 60% идентичность с ней. В дополнительном варианте воплощения липидацилтрансфераза для использования в способах и применениях в соответствии с настоящим изобретением может представлять собой липидацилтрансферазу, которая включает любую из аминокислотных последовательностей, которые показаны как SEQ IDNo. 76, 77, 79, 80, 82, 84 или 86, или аминокислотную последовательность, которая имеет по крайней мере 70, 75, 80, 85, 90, 95, 96, 97 или 98% идентичность с ней, или кодируется с помощью любой из нуклеотидных последовательностей, которые показаны как SEQ ID No. 78, 81, 83, 85 или 87, или нуклеотидной последовательностью, которая имеет по крайней мере 70, 75, 80, 85, 90, 95, 96, 97 или 98% идентичность с ней. В дополнительном варианте воплощения липидацилтрансфераза для использования в способах и применениях в соответствии с настоящим изобретением может представлять собой липидацилтрансферазу, которая включает любую из аминокислотных, которые показаны как SEQ ID No. 77, 79, 80, 84 или 86, или аминокислотную последовательность, которая имеет по крайней мере 70, 75, 80, 85, 90, 95, 96, 97 или 98% идентичность с ней для применений, раскрытых в данном описании. В дополнительном варианте воплощения липидацилтрансфераза для использования в способах и применениях в соответствии с настоящим изобретением может представлять собой липидацилтрансферазу, которая включает любую из аминокислотных, которые показаны как SEQ ID No. 77, 79 или 86, или аминокислотную последовательность, которая имеет по крайней мере 70, 75, 80, 85, 90, 95, 96, 97 или 98% идентичность с ней для применений, раскрытых в данном описании. Более предпочтительно в одном варианте воплощения липидацилтрансфераза для использования в способах и применениях в соответствии с настоящим изобретением может представлять собой липидацилтрансферазу, которая включает аминокислотную последовательность, которая показана как SEQ IDNo. 86, или аминокислотную последовательность, которая имеет по крайней мере 70, 75, 80, 85, 90, 95,96, 97 или 98% идентичность с ней. В другом варианте воплощения липидацилтрансфераза для использования в способах и применениях в соответствии с настоящим изобретением может представлять собой липидацилтрансферазу, которая включает аминокислотную последовательность, которая показана как SEQ ID No. 82 или 83, или аминокислотную последовательность, которая имеет по крайней мере 80, 85, 90, 95, 96, 97 или 98% идентичность с ней. В другом варианте воплощения липидацилтрансфераза для использования в способах и применениях в соответствии с настоящим изобретением может представлять собой липидацилтрансферазу, которая включает аминокислотную последовательность, которая показана как SEQ ID No. 80, или аминокислот- 19018153 ную последовательность, которая имеет по крайней мере 70, 75, 80, 85, 90, 95, 96, 97 или 98% идентичность с ней. В одном варианте воплощения липидацилтрансфераза для использования в способах и применениях в соответствии с настоящим изобретением может кодироваться нуклеиновой кислотой, выбранной из группы, которая включает, такие как: а) нуклеиновая кислота, включающая нуклеотидную последовательность, показанную в SEQ ID No. 75;c) нуклеиновая кислота, включающая нуклеотидную последовательность, которая имеет по крайней мере 70% идентичность с нуклеотидной последовательностью, показанной в SEQ ID No. 75. В одном варианте воплощения липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением может представлять собой липидацилтрансферазу, получаемую, предпочтительно полученную из штаммов Streptomyces L130 или L131, депонированных Danisco A/S of Langebrogade 1, DK-1001 CopenhagenK, Denmark в соответствии с Будапештским договором о международном признании депонирования микроорганизмов для целей патентной процедуры при Национальной коллекции промышленных, морских и пищевых бактерий (NCIMB) 23 St. Machar Street, Aberdeen Scotland, GB 25 июня 2004 г., под депозитными номерами NCIMB 41226 и NCIMB 41227 соответственно. Подходящие липидацилтрансферазы для использования в соответствии с настоящим изобретением и/или в способах настоящего изобретения могут включать любую из следующих аминокислотных последовательностей и/или кодироваться следующими нуклеотидными последовательностями: полинуклеотид, кодирующий липидацилтрансферазу в соответствии с настоящим изобретением(SEQ ID No. 62); аминокислотная последовательность липидацилтрансферазы в соответствии с настоящим изобретением (SEQ ID No. 63); полинуклеотид, кодирующий липидацилтрансферазу в соответствии с настоящим изобретением(SEQ ID No. 90). Приемлемый фермент липидацилтрансферазы для использования в одном из способов настоящего изобретения также может быть идентифицирован путем выравнивания с L131 (SEQ ID No. 76) последовательностью при использовании Align X, Clustal W алгоритма попарного выравнивания Vector NTI при использовании параметров по умолчанию. Выравнивание L131 и гомологов из S. avermitilis и Т. fusca иллюстрирует, что сохранение GDSx мотива (GDSY в L131 и S. avermitilis и Т. fusca), GANDY блока, который представляет собой либо GGNDA,либо GGNDL, и НРТ блока (считается консервативным каталитическим гистидином). Эти три консервативных блока являются выделенными на фиг. 103. При выравнивании либо с pfam Pfam00657 консенсусной последовательностью и/либо с L131 последовательностью, раскрытой в данной заявке (SEQ ID No. 76), является возможным идентифицировать три консервативных участка, GDSx блок, GANDY блок и НТР блок. При выравнивании либо с pfam Pfam00657 консенсусной последовательностью, и/либо с L131 последовательностью, раскрытой в данной заявке (SEQ ID No 76)i) липидацилтрансферазный фермент данного изобретения, или для использования в способах данного изобретения, имеет предпочтительно GDSx мотив, более предпочтительно GDSx мотив, выбранный из GDSL или GDSY мотива; и/илиii) липидацилтрансферазный фермент данного изобретения, или для использования в способах данного изобретения, имеет предпочтительно GANDY блок, более предпочтительно GANDY блок, содержащий аминоGGNDx, более предпочтительно GGNDA или GGNDL; и/илиiii) фермент данного изобретения, или для использования в способах данного изобретения, имеет предпочтительно НТР блок; и предпочтительноiv) липидацилтрансферазный фермент данного изобретения, или для использования в способах данного изобретения, имеет предпочтительно GDSx или GDSY мотив, и GANDY блок, содержащий аминоGGNDx, предпочтительно GGNDA или GGNDL, и НТР блок (консервативный гистидин). Вариант липидацнлтрансферазы. В предпочтительном варианте воплощения липидацилтрансфераза представляет собой вариант липидацилтрансферазы. Подходящие способы для получения липидацилтрансфераз для использования в данном изобретении описаны в WO 2005/066347. Могут использоваться варианты, которые обладают повышенной активностью по отношению к фосфолипидам, такой как повышенная гидролитическая активность и/или повышенная трансферазная активность, предпочтительно повышенная трансферазная активность по отношению к фосфолипидам. Предпочтительно вариант липидацилтрансферазы получают с помощью одной или более модифи- 20018153 каций аминокислот липидацилтрансфераз, как определено в данной заявке выше. Предпочтительно липидацилтрансфераза для использования в любом из способов или применений настоящего изобретения может представлять собой вариант липидацилтрансферазы, в случае чего фермент может быть охарактеризован тем, что фермент включает мотив GDSX аминокислотной последовательности, в данной заявке X представляет собой один или более из следующих аминокислотных остатков L, А, V, I, F, Y, H, Q, T, N, М или S, и в данной заявке вариант фермента включает одну или более модификаций аминокислот по сравнению с исходной последовательностью в каком-либо одном или более аминокислотных остатков, определенных в наборе 2, или наборе 4, или наборе 6, или наборе 7 (как определено в WO 2005/066347 и в данной заявке ниже). Например, вариант липидацилтрансферазного фермента для использования в способах или применениях настоящего изобретения может быть охарактеризован тем, что фермент включает мотив GDSX аминокислотной последовательности, в данной заявке X, который представляет собой один или более из следующих аминокислотных остатков: L, А, V, I, F, Y, H, Q, T, N, М или S, и в данной заявке вариант фермента включает одну или более модификаций аминокислот по сравнению с исходной последовательностью в каком-либо одном или более аминокислотных остатках, определенных в наборе 2, или наборе 4, или наборе 6, или наборе 7 (как определено в WO 2005/066347 и в данной заявке ниже), идентифицированном с помощью указанной исходной аминокислотной последовательности, являющейся структурно выровненной со структурной моделью Р 10480, определенной в данной заявке, которая является предпочтительно полученной с помощью структурного выравнивания Р 10480 координат кристаллической структуры с 1IVN.PDB и/или 1DEO.PDB, как определено в WO 2005/066347 и в данной заявке ниже. В дополнительном варианте воплощения вариант липидацилтрансферазного фермента для использования в способах или применениях настоящего изобретения может быть охарактеризован тем, что фермент включает мотив GDSX аминокислотной последовательности, в данной заявке X представляет собой один или более из следующих аминокислотных остатков: L, А, V, I, F, Y, H, Q, T, N, М или S, и в данной заявке вариант фермента включает одну или более модификаций аминокислот по сравнению с исходной последовательностью в каком-либо одном или более аминокислотных остатков, определенных в наборе 2, идентифицированном тогда, когда указанная исходная последовательность является выровненной с pfam консенсусной последовательностью (SEQ ID No. 1 - фиг. 2) и модифицированной в соответствии со структурной моделью Р 10480 для обеспечения наибольшего соответствия перекрывания, как определено в WO 2005/066347 и в данной заявке ниже. Предпочтительно вариант липидацилтрансферазного фермента может включать аминокислотную последовательность, где аминокислотная последовательность представляет собой такую, которая представлена как SEQ ID No. 73, SEQ ID No. 2, SEQ ID No. 3, SEQ ID No. 4, SEQ ID No. 5, SEQ ID No. 6, SEQID No. 12, SEQ ID No. 65, SEQ ID No. 22, SEQ ID No. 24, SEQ ID No. 26, SEQ ID No. 28, SEQ ID No. 30,SEQ ID No. 32, SEQ ID No. 34, SEQ ID No. 36, SEQ ID No. 89, SEQ ID No. 66, SEQ ID No. 67, SEQ ID No. 68, SEQ ID No. 69, SEQ ID No. 71 или SEQ ID No. 72, за исключением одной или более модификаций аминокислот в одном или более аминокислотных остатков, определенных в наборе 2, или наборе 4, или наборе 6, или наборе 7 (как определено в WO 2005/066347 и в данной заявке ниже), идентифицированном с помощью выравнивания последовательности с SEQ ID No. 73. Альтернативно, вариант липидацилтрансферазного фермента может представлять собой вариант фермента, включающий аминокислотную последовательность, где аминокислотная последовательность представляет собой такую, которая представлена как SEQ ID No. 73, SEQ ID No. 2, SEQ ID No. 3, SEQ IDID No. 66, SEQ ID No. 67, SEQ ID No. 68, SEQ ID No. 69, SEQ ID No. 71 или SEQ ID No. 72, за исключением одной или более модификаций аминокислот в одном или более аминокислотных остатков, определенных в наборе 2, или наборе 4, или наборе 6, или наборе 7, как определено в WO 2005/066347 и в данной заявке ниже, идентифицированном с помощью структурного выравнивания указанной исходной последовательности со структурной моделью Р 10480, определенной в данной заявке, которая является предпочтительно полученной с помощью структурного выравнивания координат кристаллической структуры Р 10480 с 1IVN.PDB и/или 1DEO.PDB, как описывается в WO 2005/066347 и в данной заявке ниже. Альтернативно, вариант липидацилтрансферазного фермента может представлять собой вариант фермента, включающий аминокислотную последовательность, где аминокислотная последовательность представляет собой такую, которая представлена как SEQ ID No. 73, SEQ ID No. 2, SEQ ID No. 3, SEQ IDID No. 66, SEQ ID No. 67, SEQ ID No. 68, SEQ ID No. 69, SEQ ID No. 71 или SEQ ID No. 72, за исключением одной или более модификаций аминокислот в одном или более аминокислотных остатков, определенных в наборе 2, идентифицированном тогда, когда указанная исходная последовательность выравнивается с pfam консенсусной последовательностью (SEQ ID No. 1) и модифицируется в соответствии со структурной моделью Р 10480 для обеспечения наибольшего соответствия перекрывания, как определено в WO 2005/066347 и в данной заявке ниже. Предпочтительно исходный фермент представляет собой фермент, который включает или является гомологичным, аминокислотную последовательность, которая представлена как SEQ ID No. 73 и/илиSEQ ID No, 34, и/или SEQ ID No. 74. Предпочтительно вариант фермента представляет собой фермент, который включает аминокислотную последовательность, где аминокислотная последовательность представляет собой такую, которая представлена как SEQ ID No. 73 или SEQ ID No. 74, за исключением одной или более модификаций аминокислот в любом одном или более аминокислотных остатков, определенных в наборе 2, или наборе 4,или наборе 6, или наборе 7, как определено в WO 2005/066347 и в данной заявке ниже. Определение наборов Аминокислотный набор 1. Аминокислотный набор 1 (примечание: эти аминокислоты представляют собой таковые в 1IVN фиг. 53 и 54) Высококонсервативные мотивы, такие как GDSx и каталитические остатки, отсеивали из набора 1(остатки подчеркнуты). Во избежание сомнений набор 1 определяет аминокислотные остатки в пределах 10 А центрального атома углерода глицерина в активном сайте 1IVN модели. Аминокислотный набор 2. Аминокислотный набор 2 (примечание: нумерация аминокислот относится к аминокислотам в зрелой последовательности Р 10480) Таблица выбранных из набора 1 остатков по сравнению с набором 2 Аминокислотный набор 3. Аминокислотный набор 3 является идентичным набору 2, но относится к кодирующей последовательности Aeromonas salmonicida (SEQ ID No. 3), т.е. номера аминокислотных остатков являются на 18 выше в наборе 3, поскольку это отражает отличие между нумерацией аминокислот в зрелом белке (SEQID No. 73) по сравнению с белком, включающим сигнальную последовательность (SEQ ID No. 36). Зрелые белки Aeromonas salmonicida GDSX (SEQ ID No. 3) и Aeromonas hydrophila GDSX (SEQ IDNo. 73) отличаются пятью аминокислотами. Таковые представляют собой Thr3Ser, Gln182Lys,Glu309Ala, Ser310Asn и Gly318-, где salmonicida остаток указывается первым, a hydrophila остаток указывается последним. Белок hydrophila имеет длину только 317 аминокислот и не содержит остатка в положении 318. Aeromonas salmonicida GDSX имеет в значительной степени более высокую активность на полярных липидах, таких как субстраты на основе галактолипида, чем белок Aeromonas hydrophila. Сканирование сайтов осуществляли во всех пяти аминокислотных положениях. Аминокислотный набор 4. Аминокислотный набор 4 представляет собой S3, Q182, Е 309, S310 и -318. Аминокислотный набор 5.F13S, D15N, S18G, S18V, Y30F, D116N, D116E, D157N, Y226F, D228N Y230F. Аминокислотный набор 6. Аминокислотный набор 6 представляет собой Ser3, Leu17, Lus22, Met23, Gly40, Asn80, Pro81,Lus82, Asn87, Asn88, Trp111, Val112, Ala114, Tyr117, Leu118, Pro156, Gly159, Gln160, Asn161, Pro162,Ser163, Ala164, Arg165, Ser166, Gln167, Lys168, Val169, Val170, Glu171, Ala172, Tyr179, His180, Asn181,Gln182, Met209, Leu210, Arg211, Asn215, Lys284, Net285, Gln289, Val290, Glu309, Ser310, -318. Нумерация аминокислот в наборе 6 относится к аминокислотным остаткам в Р 10480 (SEQ ID No. 36) - соответствующие аминокислоты в других каркасных последовательностях могут быть определены с помощью гомологичного выравнивания и/или структурного выравнивания до Р 10480 и/или 1IVN. Аминокислотный набор 7. Аминокислотный набор 7 представляет собой Ser3, Leu17, Lys22, Met23, Gly40, Asn80, Pro81,Lys82, Asn 87, Asn88, Trp111, Val112, Ala114, Tyr117, Leu118, Pro156, Gly159, Gln160, Asn161, Pro162,Ser163, Ala164, Arg165, Ser166, Gln167, Lysl68, Val169, Val170, Glu171, Ala172, Tyr179, His180, Asn181,Gln182, Met209, Leu210, Arg211, Asn215, Lys284, Met285, Gln289, Val290, Glu309, Ser310, -318, Y30X(где Х является выбранным из А, С, D, E, G, Н, I, K, L, M, N, P, Q, R, S, Т, V или W), Y226X (где X является выбранным из А, С, D, E, G, Н, I, K, L, M, N, P, Q, R, S, Т, V или W), Y230X (где X является выбранным из А, С, D, E, G, Н, I, K, L, M, N, P, Q, R, S, Т, V или W), S18X (где X является выбранным из А, С,D, E, F, Н, I, K, L, M, N, P, Q, R, T, W или Y), D157X (где X является выбранным из А, С, Е, F, G, Н, I, K,L, M, P, Q, R, S, Т, V, W или Y). Нумерация аминокислот в наборе 7 относится к аминокислотным остаткам в Р 10480 (SEQ ID No. 36) - соответствующие аминокислоты в других каркасных последовательностях могут быть определены с помощью гомологичного выравнивания и/или структурного выравнивания до Р 10480 и/или 1IVN. Предпочтительно вариант фермента включает одну или более из следующих модификаций аминокислот по сравнению с исходным ферментом: S3E, A, G, K, М, Y, R, P, N, Т или G E309Q, R или А, предпочтительно Q или R -318Y, H, S или Y, предпочтительно Y. Предпочтительно X GDSX мотива представляет собой L. Таким образом, предпочтительно исходный фермент включает аминокислотный мотив GDSL. Предпочтительно указанная первая исходная липидацилтрансфераза может включать любую из следующих аминокислотных последовательностей: SEQ ID No. 73, SEQ ID No. 2, SEQ ID No. 3, SEQ IDID No. 66, SEQ ID No. 67, SEQ ID No. 68, SEQ ID No. 69, SEQ ID No. 71 или SEQ ID No. 72. Предпочтительно указанная вторая родственная липидацилтрансфераза может включать любую из следующих аминокислотных последовательностей: SEQ ID No. 2, SEQ ID No. 73, SEQ ID No. 3, SEQ IDID No. 66, SEQ ID No. 67, SEQ ID No. 68, SEQ ID No. 69, SEQ ID No. 71 или SEQ ID No. 72. Вариант фермента должен включать по крайней мере одну аминокислотную модификацию по сравнению с исходным ферментом. В некоторых воплощениях вариант фермента может включать по крайней мере 2, предпочтительно по крайней мере 3, предпочтительно по крайней мере 4, предпочтительно по крайней мере 5, предпочтительно по крайней мере 6, предпочтительно по крайней мере 7, предпочтительно по крайней мере 8, предпочтительно по крайней мере 9, предпочтительно по крайней мере 10 модификаций аминокислот по сравнению с исходным ферментом. При ссылке на специфические аминокислотные остатки в данной заявке представляет собой такую,которую получают из выравнивания вариантной последовательности со стандартной последовательностью, которая представлена как SEQ ID No. 73 или SEQ ID No. 74. В одном аспекте вариант фермента предпочтительно включает одну или более из следующих замен В дополнение к этому или альтернативно к этому может существовать одно или более Стерминальных удлинений. Предпочтительно, когда дополнительное С-терминальное удлинение состоит из одной или более алифатических аминокислот, предпочтительно неполярной аминокислоты, более предпочтительно I, L, V или G. Таким образом, настоящее изобретение дополнительно обеспечивает вариант фермента, включающий одно или более из следующих С-терминальных удлинений: 318I, 318L,318V, 318G. Предпочтительные варианты ферментов могут обладать сниженной гидролитической активностью в отношении фосфолипида, такого как фосфатидилхолин (PC), они могут также обладать повышенной трансферазной активностью из фосфолипида. Предпочтительные варианты ферментов могут обладать трансферазной активностью из фосфолипида, такого как фосфатидилхолин (PC), таковые могут также обладать повышенной гидролитической активностью в отношении фосфолипида. Модификация одного или более из следующих остатков может приводить к получению варианта фермента, обладающего повышенной абсолютной трансферазной активностью против фосфолипида: S3,D157, S310, E309, Y179, N215, K22, Q289, M23, H180, M209, L210, R211, P81, V112, N80, L82, N88, N87. Специфические предпочтительные модификации, которые могут обеспечивать вариант фермента,обладающего улучшенной трансферазной активностью из фосфолипида, могут быть выбраны из одного или более из следующих: Предпочтительные модификации одного или более из следующих остатков приводят к получению варианта фермента, обладающего повышенной абсолютной трансферазной активностью против фосфолипида: Одна предпочтительная модификация представляет собой N80D. Это, в частности, является случаем, когда используется стандартная последовательность SEQ ID No. 74. Поэтому в предпочтительном варианте воплощения настоящего изобретения липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением включает SEQ ID No. 74 или аминокислотную последовательность, которая имеет 75% или большую, предпочтительно 85% или большую, более предпочтительно 90% или большую, даже более предпочтительно 95% или большую, даже более предпочтительно 98% или большую или даже более предпочтительно 99% или большую идентичность с SEQ ID No. 74. Как отмечалось выше, при ссылке на специфические аминокислотные остатки в соответствии с данной заявкой нумерация представляет собой такую, которая получена из выравнивания вариантной последовательности со стандартной последовательностью, которая представлена как SEQ ID No. 73 илиSEQ ID No. 74. Еще более предпочтительно липидацилтрансфераза для использования в способе и применениях настоящего изобретения может представлять собой липидацилтрансферазу, которая включает аминокислотную последовательность, которая показана как SEQ ID No. 62, или аминокислотную последовательность, которая показана как SEQ ID No. 90, или аминокислотную последовательность, которая имеет 75% или большую, предпочтительно 85% или большую, более предпочтительно 90% или большую, даже более предпочтительно 95% или большую, даже более предпочтительно 98% или большую или даже более предпочтительно 99% или большую идентичность с SEQ ID No. 62 и/или SEQ ID No. 90. Этот фермент может рассматриваться как вариант фермента. Для целей настоящего изобретения степень идентичности основывается на количестве элементов последовательности, которые являются одинаковыми. Степень идентичности в соответствии с настоящим изобретением может быть предпочтительно определена с помощью компьютерных программ, которые являются известными в области техники, например, такой как GAP, обеспеченная в GCG программном обеспечении (Program Manual for the Wisconsin Package, версия 8, август 1994 г., Genetics ComputerGroup, 575 Science Drive, Madison, Wisconsin, US53711) (NeedlemanWunsch (1970), J. of Molecular Biology 48, 443-45), используя следующие установки для сравнения полипептидной последовательности: штраф за внесение делеции 3,0 и штраф за продолжение делеции 0,1. Соответственно, степень идентичности по отношению к аминокислотной последовательности определяется на протяжении по крайней мере 20 смежных аминокислот, предпочтительно на протяжении по крайней мере 30 смежных аминокислот, предпочтительно на протяжении по крайней мере 40 смежных аминокислот, предпочтительно на протяжении по крайней мере 50 смежных аминокислот, предпочтительно на протяжении по крайней мере 60 смежных аминокислот. Предпочтительно липидацилтрансфераза/липидацилтрансферазный фермент в соответствии с настоящим изобретением могут быть получены, предпочтительно получаются из организмов из одного или больше следующих семейств: Aeromonas, Streptomyces, Saccharomyces, Lactococcus, Mycobacterium,Streptococcus, Lactobacillus, Desulfitobacterium, Bacillus, Campylobacter, Vibrionaceae, Xylella, Sulfolobus,Aspergillus, Schizosaccharomyces, Listeria, Neisseria, Mesorhizobium, Ralstonia, Xanthomonas, Candida,Thermobifida и Corynebacterium. Предпочтительно липидацилтрансфераза/липидацилтрансферазный фермент в соответствии с настоящим изобретением могут быть получены, предпочтительно получаются из одного или больше из следующих организмов: Aeromonas hydrophila, Aeromonas salmonicida, Streptomyces coelicolor, Streptomyces rimosus, Mycobacterium, Streptococcus pyogenes, Lactococcus lactis, Streptococcus pyogenes, Streptococcus thermophilus, Streptomyces thermosacchari, Streptomyces avermitilis, Lactobacillus helveticus, Desulfitobacterium dehalogenans, Bacillus sp, Campylobacter jejuni, Vibrionaceae, Xylella fastidiosa, Sulfolobus solfataricus, Saccharomyces cerevisiae, Aspergillus terreus, Schizosaccharomyces pombe, Listeria innocua, Listeriamonocytogenes, Neisseria meningitidis, Mesorhizobium loti, Ralstonia solanacearum, Xanthomonas campestris,Xanthomonas axonopodis, Candida parapsilosis, Thermobifida fusca и Corynebacterium efficiens. В одном аспекте предпочтительно липидацилтрансферазный фермент в соответствии с настоящим изобретением может быть получен, предпочтительно получается или происходит из одного или большеAeromonas spp., Aeromonas hydrophila или Aeromonas salmonicida. Предпочтительно при проведении способа в соответствии с настоящим изобретением продукт получают без повышения или существенного повышения содержания свободных жирных кислот в продукте питания. Термин "трансфераза", как используется в данной заявке, употребляется попеременно с термином"липидацилтрансфераза". Предпочтительно липидацилтрансфераза, как определено в данной заявке, катализирует одну или более из следующих реакций: интерэстерификацию, трансэстерификацию, алкоголиз, гидролиз. Термин "интерэстерификация" относится к катализируемому ферментом переносу ацильных групп между липидным донором и липидным акцептором, в данной заявке липидный донор не представляет собой свободную группу ацила. Термин "трансэстерификация", как используется в данной заявке, означает катализируемый ферментом перенос ацильной группы из липидного донора (отличного от свободной жирной кислоты) на акцептор ацила (отличный от воды). Как используется в данной заявке, термин "алкоголиз" относится к ферментативному расщеплению ковалентной связи кислотной производной с помощью реакции с участием ROH спирта так, что один из продуктов объединяется с Н спирта, а другой продукт соединяется с OR-группой спирта. Как используется в данной заявке, термин "спирт" относится к алкильному соединению, содержащему гидроксильную группу. Как используется в данной заявке, термин "гидролиз" относится к ферментативному катализируемому переносу ацильной группы из липида на ОН-группу молекулы воды. Перенос ацильной группы,который происходит из-за гидролиза, требует отделения молекулы воды. Термин "без повышения или без существенного повышения уровня свободных жирных кислот", как используется в данной заявке, означает, что предпочтительно липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением обладает 100% трансферазной активностью (т.е. переносит 100% ацильных групп из донора ацила на акцептор ацила при отсутствии гидролитической активности); однако фермент может переносить менее чем 100% ацильных групп, присутствующих в доноре липидного ацила, на акцептор ацила. В этом случае ацилтрансферазная активность предпочтительно составляет по крайней мере 5%, более предпочтительно по крайней мере 10%, более предпочтительно по крайней мере 20%, более предпочтительно по крайней мере 30%, более предпочтительно по крайней мере 40%, более предпочтительно 50%, более предпочтительно по крайней мере 60%, более предпочтительно по крайней мере 70%,более предпочтительно по крайней мере 80%, более предпочтительно по крайней мере 90% и более предпочтительно по крайней мере 98% общей активности фермента. % трансферазной активности (т.е. трансфертная активность как процент общей ферментативной активности) может быть определен с помощью следующего протокола. Протокол для определения % ацилтрансферазной активности. Пищевой продукт, к которому добавляют липидацилтрансферазу в соответствии с настоящим изобретением, может быть экстрагирован, следуя ферментативной реакции с CHCl3:СН 3 ОН 2:1, и органическую фазу, содержащую липидный материал, выделяют и анализируют с помощью ГЖХ и ВЭЖХ в соответствии с процедурой, детально описанной в данной заявке ниже. В ГЖХ и ВЭЖХ анализах определяют количество свободных жирных кислот и одного или больше сложных эфиров стерола/станола; сложных эфиров углевода, сложных эфиров белка; диглицеридов или моноглицеридов. Контрольный пищевой продукт, к которому не добавляют фермент в соответствии с настоящим изобретением, анализируют тем же способом. Расчт. Из результатов ГЖХ и ВЭЖХ анализов может быть рассчитано увеличение в количестве свободных жирных кислот и сложных эфиров стерола/станола, и/или сложных эфиров углевода, и/или сложных эфиров белка, и/или диглицеридов, и/или моноглицеридов:% жирной кислоты = % жирной кислоты (фермент) - % жирной кислоты (контроль);Mv жирной кислоты = средняя молекулярная масса жирных кислот; А =% сложного эфира стерола/Mv сложного эфира стерола (где% сложного эфира стерола = % сложного эфира стерола/станола (фермент) - % сложного эфира стерола/станола (контроль) и Mv сложного эфира стерола = средняя молекулярная масса сложных эфиров стерола/станола) - применимо, когда акцептор ацила представляет собой стерол и/или станол; В =% сложного эфира углевода/Mv сложного эфира углевода (где% сложного эфира углевода =% сложного эфира углевода (фермент) - % сложного эфира углевода (контроль) и Mv сложного эфира углевода = средняя молекулярная масса сложного эфира углевода) - применимо, когда акцептор ацила представляет собой углевод; С =% сложного эфира белка/Mv сложного эфира белка (где% сложного эфира белка = % сложного эфира белка (фермент) - % сложного эфира белка (контроль) и Mv сложный эфир белка = средняя молекулярная масса сложного эфира белка) - применимо, когда акцептор ацила представляет собой белок; иD = абсолютное значение диглицерида и/или моноглицерида/Mv ди/моноглицерида (где% диглицерида и/или моноглицерида = % диглицерида и/или моноглицерида (фермент) - % диглицерида и/или моноглицерида (контроль) и Mv ди/моноглицерида = средняя молекулярная масса диглицерида и/или моноглицерида) - применимо, когда акцептор ацила представляет собой глицерин. Трансферазную активность рассчитывают как процент от общей ферментативной активности- удаляется при необходимости. Если количество свободных жирных кислот возрастает в продукте питания, оно предпочтительно не возрастает существенно, т.е. в значительной степени. Под этим мы подразумеваем, что повышение количества свободной жирной кислоты не влияет негативно на качество пищевого продукта. В некоторых аспектах настоящего изобретения термин "без существенного повышения уровня свободных жирных кислот", как используется в данной заявке, означает, что количество свободной жирной кислоты в продукте питания или композиции, обработанной с помощью липидацилтрансферазы в соответствии с настоящим изобретением, является меньшим, чем количество свободной жирной кислоты,образовавшейся в продукте питания или композиции тогда, когда использовался фермент, отличный от липидацилтрансферазы в соответствии с настоящим изобретением, так как, например, по сравнению с количеством свободной жирной кислоты, образовавшейся тогда, когда использовался традиционный фермент фосфолипаза, например Lipopan F (Novozymes A/S, Denmark). Термин "in situ", как используется в данной заявке, означает, что эмульгатор(ы) и/или сложные эфиры стерола/станола, и/или сложные эфиры углевода, и/или сложные эфиры белка, и/или моно- или диглицериды образуются в продукте питания или фракции пищевого продукта. Это контрастирует с ситуацией, когда эмульгатор(ы) и/или сложные эфиры стерола/станола, и/или сложные эфиры углевода,и/или сложные эфиры белка, и/или моно- или диглицериды образуются отдельно от пищевого продукта и добавляются как образованные продукты к пищевому продукту в течение его получения. Другими словами, термин "in situ", как используется в данной заявке, означает, что путм добавления липидацилтрансферазного фермента в соответствии с настоящим изобретением к пищевому продукту, или к пищевым ингредиентам/материалам, составляющим пищевой продукт, эмульгатор и/или сложный эфир стерола, и/или сложный эфир станола, и/или сложный эфир углевода, и/или сложный эфир белка, и/или моно- или диглицерид может быть образован из компонентов пищевого продукта. Соответственно, эти компоненты пищевого продукта могут представлять собой субстрат(ы) для фермента. Если необходимо,эти компоненты пищевого продукта могут быть дополнены путм добавления одного или большего количества дополнительных компонентов, где дополнительные компоненты могут представлять собой те же самые, что присутствуют в продукте питания, или могут быть дополнительными к тем компонентам,которые уже присутствуют в продукте питания. Во избежание неопределнности, в одном варианте воплощения способ в соответствии с настоящим изобретением может представлять собой способ получения эмульгатора, и/или сложного эфира стерола, и/или сложного эфира станола, и/или сложного эфира углевода, и/или сложного эфира белка, и/или моно- или диглицерида in situ в продукте питания и не представляет собой способ получения эмульгатора, и/или сложного эфира стерола, и/или сложного эфира станола (например, в выделенной и/или очищенной форме) для последующего добавления в пищевой продукт. В другом варианте воплощения липазаацилтрансфераза может быть использована в течение обработки продукта, но не остатся в продукте питания. Например, липазаацилтрансфераза может быть иммобилизирована, обеспечивая этим е повторное применение. Предпочтительно липидацилтрансфераза в соответствии с настоящим изобретением способна переносить ацильную группу от липида к стеролу, и/или станолу, и/или углеводу, и/или белку, и/или глицерину, когда присутствует в полярной среде, предпочтительно в водной среде, предпочтительно в воде,содержащей пищевой продукт. Соответственно, водная среда может представлять собой водный буфер или может представлять собой водную фазу в продукте питания. Термин "водная среда", как используется в данной заявке, предпочтительно означает среду, которая не содержит органического растворителя,предпочтительно не содержит полярного органического растворителя, более предпочтительно не содержит не съедобного органического растворителя. В частности, термин "водная среда" может относиться к среде, к которой не добавляют никаких экзогенных органических растворителей, предпочтительно никаких полярных органических растворителей. Термин органический растворитель, как используется в данной заявке, не охватывает пищевых масел, предпочтительно не охватывает пищевых масел, которые находятся в высокой концентрации в неполярных липидах. В одном варианте воплощения термин органический растворитель может исключать съедобные органические растворители, такие как этанол, пропиленгликоль и/или глицерин. Соответственно, водная среда в соответствии с настоящим изобретением может включать меньше чем 80 об.% органических растворителей, меньше чем 70 об.% органических растворителей, меньше чем 50 об.% органических растворителей, меньше чем 30 об.% органических растворителей, более предпочтительно меньше чем 15 об.% органических растворителей, более предпочтительно меньше чем 5%. Соответственно пищевой продукт может включать от 1 до 5% органического растворителя, например этанола. Однако, когда пищевой продукт включает такой органический растворитель, предпочтительно его получают эндогенно в продукте питания. Другими словами, когда пищевой продукт включает такой органический растворитель, тогда предпочтительно этот органический растворитель не представляет собой экзогенный органический растворитель. Термин "пищевой продукт", как используется в данной заявке, означает вещество, которое подходит для потребления человеком и/или животным. Соответственно, термин "пищевой продукт", как используется в данной заявке, может означать пищевой продукт в форме, которая готова к употреблению. Однако альтернативно или дополнительно,термин пищевой продукт, как используется в данной заявке, может означать один или большее количество пищевых материалов, которые используют в получении пищевого продукта. Только в качестве примера термин пищевой продукт охватывает как хлебобулочные изделия, полученные из теста, так и тесто,используемое для получения указанных хлебобулочных изделий. В качестве дополнительного примера,термин пищевой продукт охватывает как конечный продукт, т.е., например, конечный молочный продукт, такой как сыр, так и молоко (например, молоко для сыроделия), сливки и/или жир сливочного масла, например, используемый в получении указанного молочного продукта (например, сыра). Термин "пищевой материал", как используется в данной заявке, означает один или большее количе- 29